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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ptk | ||||||||||||
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| タイトル | Composite structure of Dynein-Dynactin-JIP3-LIS1 | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | MOTOR PROTEIN / Dynein / AAA-Atpase / p150 / LIS1 / Dynactin / JIP3 | ||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報: / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / intracellular transport of viral protein in host cell / nitric-oxide synthase inhibitor activity / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions ...: / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / intracellular transport of viral protein in host cell / nitric-oxide synthase inhibitor activity / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / UCH proteinases / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Regulation of CDH1 Function / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / dynactin complex / secretory vesicle / corpus callosum morphogenesis / centriolar subdistal appendage / negative regulation of phosphorylation / maintenance of centrosome location / ameboidal-type cell migration / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / intraciliary retrograde transport / platelet activating factor metabolic process / visual behavior / radial glia-guided pyramidal neuron migration / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / central region of growth cone / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / microtubule anchoring at centrosome / establishment of centrosome localization / cerebral cortex neuron differentiation / acrosome assembly / nuclear membrane disassembly / F-actin capping protein complex / WASH complex / anterograde axonal protein transport / microtubule sliding / dynein light chain binding / transport along microtubule / ventral spinal cord development / dynein heavy chain binding / Activation of BIM and translocation to mitochondria / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / motile cilium assembly / positive regulation of embryonic development / microtubule organizing center organization / interneuron migration / layer formation in cerebral cortex / cytoskeleton-dependent cytokinesis / retromer complex / dynein complex / astral microtubule / auditory receptor cell development / microtubule plus-end / cellular response to cytochalasin B / cortical microtubule organization / Intraflagellar transport / positive regulation of microtubule nucleation / myeloid leukocyte migration / MAP kinase scaffold activity / regulation of transepithelial transport / reelin-mediated signaling pathway / positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of spindle assembly / JUN kinase binding / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / protein localization to adherens junction / melanosome transport / establishment of spindle localization / osteoclast development / dense body / barbed-end actin filament capping / Tat protein binding / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / stereocilium / Neutrophil degranulation / microtubule plus-end binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト)![]() | ||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Singh, K. / Lau, C.K. / Manigrasso, G. / Gassmann, R. / Carter, A.P. | ||||||||||||
| 資金援助 | 英国, European Union, 3件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2024タイトル: Molecular mechanism of dynein-dynactin complex assembly by LIS1. 著者: Kashish Singh / Clinton K Lau / Giulia Manigrasso / José B Gama / Reto Gassmann / Andrew P Carter / ![]() 要旨: Cytoplasmic dynein is a microtubule motor vital for cellular organization and division. It functions as a ~4-megadalton complex containing its cofactor dynactin and a cargo-specific coiled-coil ...Cytoplasmic dynein is a microtubule motor vital for cellular organization and division. It functions as a ~4-megadalton complex containing its cofactor dynactin and a cargo-specific coiled-coil adaptor. However, how dynein and dynactin recognize diverse adaptors, how they interact with each other during complex formation, and the role of critical regulators such as lissencephaly-1 (LIS1) protein (LIS1) remain unclear. In this study, we determined the cryo-electron microscopy structure of dynein-dynactin on microtubules with LIS1 and the lysosomal adaptor JIP3. This structure reveals the molecular basis of interactions occurring during dynein activation. We show how JIP3 activates dynein despite its atypical architecture. Unexpectedly, LIS1 binds dynactin's p150 subunit, tethering it along the length of dynein. Our data suggest that LIS1 and p150 constrain dynein-dynactin to ensure efficient complex formation. | ||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8ptk.cif.gz | 4.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8ptk.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 8ptk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pt/8ptk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pt/8ptk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 17873MC ![]() 8pqvC ![]() 8pqwC ![]() 8pqyC ![]() 8pqzC ![]() 8pr0C ![]() 8pr1C ![]() 8pr2C ![]() 8pr3C ![]() 8pr4C ![]() 8pr5C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-タンパク質 , 8種, 19分子 1234ABCDEFGIHJKLUXx
| #1: タンパク質 | 分子量: 46709.984 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAFAH1B1, LIS1, MDCR, MDS, PAFAHA発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P43034 #2: タンパク質 | 分子量: 42670.688 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 46250.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 33059.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質 | | 分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #10: タンパク質 | | 分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #12: タンパク質 | 分子量: 65975.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK8IP3, JIP3, KIAA1066発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9UPT6 |
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-Dynactin subunit ... , 5種, 10分子 MNPQORSTWY
| #7: タンパク質 | 分子量: 44704.414 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 21192.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #9: タンパク質 | 分子量: 142015.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #11: タンパク質 | | 分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #13: タンパク質 | | 分子量: 52920.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-Dynein light chain ... , 3種, 12分子 abdiklvystwz
| #14: タンパク質 | 分子量: 10381.899 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLL1, DLC1, DNCL1, DNCLC1, HDLC1発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P63167 #18: タンパク質 | 分子量: 12461.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLT1発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P63172 #19: タンパク質 | 分子量: 10934.576 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLRB1, BITH, DNCL2A, DNLC2A, ROBLD1, HSPC162発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9NP97 |
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-Cytoplasmic dynein 1 ... , 3種, 12分子 efmnghopjqru
| #15: タンパク質 | 分子量: 533055.125 Da / 分子数: 4 / Mutation: R1567E, K1610E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q14204 #16: タンパク質 | 分子量: 68442.141 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1I2, DNCI2, DNCIC2発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q13409 #17: タンパク質 | 分子量: 54173.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1LI2, DNCLI2, LIC2発現宿主: ![]() 参照: UniProt: O43237 |
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-非ポリマー , 5種, 35分子 








| #20: 化合物 | ChemComp-ADP / #21: 化合物 | ChemComp-ATP / #22: 化合物 | #23: 化合物 | ChemComp-MG / #24: 化合物 | ChemComp-ANP / |
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-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 |
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| 由来(天然) |
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| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 7.2 | ||||||||||||||||||||||||
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 53 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア |
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 10 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 700290 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
| 原子モデル構築 | PDB-ID: 7Z8G Accession code: 7Z8G / Source name: PDB / タイプ: experimental model |
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Homo sapiens (ヒト)

英国, European Union, 3件
引用






















PDBj




































FIELD EMISSION GUN
