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- PDB-8pr5: Structure of the autoinhibited dynactin p150glued projection -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pr5
タイトルStructure of the autoinhibited dynactin p150glued projection
要素Dynactin subunit 1
キーワードMOTOR PROTEIN / Dynactin / p150 / LIS1
機能・相同性
機能・相同性情報


centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / centriole-centriole cohesion / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / microtubule anchoring at centrosome ...centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / centriole-centriole cohesion / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / microtubule anchoring at centrosome / ventral spinal cord development / melanosome transport / retromer complex / nuclear membrane disassembly / microtubule plus-end / positive regulation of microtubule nucleation / non-motile cilium assembly / dynein complex / retrograde transport, endosome to Golgi / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / microtubule associated complex / COPI-mediated anterograde transport / motor behavior / nuclear migration / neuromuscular process / neuromuscular junction development / cell leading edge / establishment of mitotic spindle orientation / intercellular bridge / neuron projection maintenance / centriole / regulation of mitotic spindle organization / kinetochore / neuron cellular homeostasis / spindle pole / mitotic spindle / nuclear envelope / cell cortex / microtubule binding / ciliary basal body / axon / cell division / neuronal cell body / centrosome / protein kinase binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å
データ登録者Singh, K. / Lau, C.K. / Manigrasso, G. / Gassmann, R. / Carter, A.P.
資金援助 英国, European Union, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust210711/Z/18/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 197-2021European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism of dynein-dynactin complex assembly by LIS1.
著者: Kashish Singh / Clinton K Lau / Giulia Manigrasso / José B Gama / Reto Gassmann / Andrew P Carter /
要旨: Cytoplasmic dynein is a microtubule motor vital for cellular organization and division. It functions as a ~4-megadalton complex containing its cofactor dynactin and a cargo-specific coiled-coil ...Cytoplasmic dynein is a microtubule motor vital for cellular organization and division. It functions as a ~4-megadalton complex containing its cofactor dynactin and a cargo-specific coiled-coil adaptor. However, how dynein and dynactin recognize diverse adaptors, how they interact with each other during complex formation, and the role of critical regulators such as lissencephaly-1 (LIS1) protein (LIS1) remain unclear. In this study, we determined the cryo-electron microscopy structure of dynein-dynactin on microtubules with LIS1 and the lysosomal adaptor JIP3. This structure reveals the molecular basis of interactions occurring during dynein activation. We show how JIP3 activates dynein despite its atypical architecture. Unexpectedly, LIS1 binds dynactin's p150 subunit, tethering it along the length of dynein. Our data suggest that LIS1 and p150 constrain dynein-dynactin to ensure efficient complex formation.
履歴
登録2023年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynactin subunit 1
B: Dynactin subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,8882
ポリマ－190,8882
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Dynactin subunit 1 / 150 kDa dynein-associated polypeptide / p150-glued


分子量: 95444.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287B8J2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: dynactin p150 projection / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 6.5
詳細: 50mM KCl, 25mM KH2PO4-K2HPO4, 5mM DDT, 1mM MgCl2, 0.1 mM ATP
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 7000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm
撮影電子線照射量: 51 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: 最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 8.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12870 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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