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- PDB-8pq5: Human Cohesin ATPase module with an open DNA exit gate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pq5
タイトルHuman Cohesin ATPase module with an open DNA exit gate
要素
  • 64-kDa C-terminal product
  • Structural maintenance of chromosomes protein 1A
  • Structural maintenance of chromosomes protein 3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / 3D genome organization / Chromatin / Cohesin / ATPase activity / ATPase cycle / Cell cycle / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of glial cell apoptotic process ...negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of glial cell apoptotic process / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / chromatin looping / reciprocal meiotic recombination / sister chromatid cohesion / negative regulation of interleukin-1 beta production / lncRNA binding / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / condensed nuclear chromosome / chromosome segregation / nuclear matrix / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / double-strand break repair / chromosome / midbody / DNA-binding transcription factor binding / DNA recombination / Estrogen-dependent gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / cell division / apoptotic process / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Double-strand-break repair protein rad21 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Landwerlin, P. / Durand, A. / Diebold-Durand, M.-L. / Romier, C.
資金援助 フランス, 7件
組織認可番号国
Fondation ARCARCPJA20181208268 フランス
Fondation ARCARCPJA2021060003715 フランス
Fondation ARCDOC20180507150 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-LABX-030-INRT フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-IDEX-0002 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-EURE-0023 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-INBS-0005-01 フランス
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2024
タイトル: The cohesin ATPase cycle is mediated by specific conformational dynamics and interface plasticity of SMC1A and SMC3 ATPase domains.
著者: Marina Vitoria Gomes / Pauline Landwerlin / Marie-Laure Diebold-Durand / Tajith B Shaik / Alexandre Durand / Edouard Troesch / Chantal Weber / Karl Brillet / Marianne Victoria Lemée / ...著者: Marina Vitoria Gomes / Pauline Landwerlin / Marie-Laure Diebold-Durand / Tajith B Shaik / Alexandre Durand / Edouard Troesch / Chantal Weber / Karl Brillet / Marianne Victoria Lemée / Christophe Decroos / Ludivine Dulac / Pierre Antony / Erwan Watrin / Eric Ennifar / Christelle Golzio / Christophe Romier /
要旨: Cohesin is key to eukaryotic genome organization and acts throughout the cell cycle in an ATP-dependent manner. The mechanisms underlying cohesin ATPase activity are poorly understood. Here, we ...Cohesin is key to eukaryotic genome organization and acts throughout the cell cycle in an ATP-dependent manner. The mechanisms underlying cohesin ATPase activity are poorly understood. Here, we characterize distinct steps of the human cohesin ATPase cycle and show that the SMC1A and SMC3 ATPase domains undergo specific but concerted structural rearrangements along this cycle. Specifically, whereas the proximal coiled coil of the SMC1A ATPase domain remains conformationally stable, that of the SMC3 displays an intrinsic flexibility. The ATP-dependent formation of the heterodimeric SMC1A/SMC3 ATPase module (engaged state) favors this flexibility, which is counteracted by NIPBL and DNA binding (clamped state). Opening of the SMC3/RAD21 interface (open-engaged state) stiffens the SMC3 proximal coiled coil, thus constricting together with that of SMC1A the ATPase module DNA-binding chamber. The plasticity of the ATP-dependent interface between the SMC1A and SMC3 ATPase domains enables these structural rearrangements while keeping the ATP gate shut. VIDEO ABSTRACT.
履歴
登録2023年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural maintenance of chromosomes protein 1A
B: Structural maintenance of chromosomes protein 3
C: 64-kDa C-terminal product
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,0535
ポリマ－113,0383
非ポリマー1,0142
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 1A


分子量: 51443.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMC1A, DXS423E, KIAA0178, SB1.8, SMC1, SMC1L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 3


分子量: 52391.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Smc3, Bam, Bmh, Cspg6, Mmip1, Smc3l1, Smcd / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質 64-kDa C-terminal product / 64-kDa carboxy-terminal product / 65-kDa carboxy-terminal product


分子量: 9203.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD21, HR21, KIAA0078, NXP1, SCC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60216
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Cohesin ATP-open-engaged ATPase module / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液
IDSpecimen-IDpH
118.2
228.2
338.2
試料
IDExperiment-ID包埋シャドウイング染色凍結
11NONONOYES
21NONONOYES
31NONONOYES
試料支持
IDSpecimen-IDグリッドの材料グリッドのサイズ (divisions/in.)グリッドのタイプ
11GOLD300C-flat-1.2/1.3
22COPPER300C-flat-1.2/1.3
33GOLDC-flat-1.2/1.3
急速凍結
ID装置凍結剤Specimen-IDEntry-ID
1FEI VITROBOT MARK IVETHANE18PQ5
2FEI VITROBOT MARK IVETHANE28PQ5
3FEI VITROBOT MARK IVETHANE38PQ5

-
電子顕微鏡撮影

EM imaging

加速電圧: 200 kV / アライメント法: COMA FREE / C2レンズ絞り径: 30 µm / 凍結剤: NITROGEN / 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM / モデル: TFS GLACIOS / モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / 倍率（公称値）: 45000 X / 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER

ID最大 デフォーカス（公称値） (nm)Specimen-ID
120001
230002
320003
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)検出モードフィルム・検出器のモデル撮影したグリッド数実像数
1144.4COUNTINGGATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)14146
2263.85COUNTINGGATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)15574
3343.61COUNTINGGATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)11593

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Warp粒子像選択
4WarpCTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
11cryoSPARC初期オイラー角割当
12cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC分類
14RELION３次元再構成
15PHENIXモデル精密化
画像処理詳細: All three data sets processed together.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 7098916
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 144721 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 8P0A

8p0a


Accession code: 8P0A / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0036409
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6648622
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.404850
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.047946
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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