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- PDB-8pdk: X-ray structure of the Thermus thermophilus PilF-GSPIIB domain in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pdk
タイトルX-ray structure of the Thermus thermophilus PilF-GSPIIB domain in the c-di-GMP bound state
要素c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF
キーワードMOTOR PROTEIN / PilT class / GSPII / ligand binding / c-di-GMP
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspE, N-terminal / MshEN domain / Type II secretion system protein GspE, N-terminal superfamily / Bacterial type II secretion system protein E signature. / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-C2E / ATP-binding motif-containing protein pilF
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Neissner, K. / Woehnert, J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Wo 901/12-1 ドイツ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: The structural basis for high-affinity c-di-GMP binding to the GSPII-B domain of the traffic ATPase PilF from Thermus thermophilus.
著者: Neissner, K. / Keller, H. / Kirchner, L. / Dusterhus, S. / Duchardt-Ferner, E. / Averhoff, B. / Wohnert, J.
履歴
登録2023年6月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月8日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF
B: c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,36024
ポリマ－32,5392
非ポリマー2,82122
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.138, 108.138, 87.922
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-424-

HOH

21B-460-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 c-di-GMP binding domain of the ATPase enzyme PilF


分子量: 16269.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
遺伝子: pilF, TT_C1622 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q72H73
#2: 化合物 ChemComp-C2E / 9,9'-[(2R,3R,3aS,5S,7aR,9R,10R,10aS,12S,14aR)-3,5,10,12-tetrahydroxy-5,12-dioxidooctahydro-2H,7H-difuro[3,2-d:3',2'-j][1,3,7,9,2,8]tetraoxadiphosphacyclododecine-2,9-diyl]bis(2-amino-1,9-dihydro-6H-purin-6-one) / c-di-GMP / Cyclic diguanosine monophosphate / c-di-GMP


分子量: 690.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N10O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.87 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 1.8 M Lithiumsulfate 0.1 M Sodiumacetate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月14日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→41.33 Å / Num. obs: 25934 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 37.88 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.03878 / Rpim(I) all: 0.01886 / Rrim(I) all: 0.04317 / Net I/σ(I): 29.09
反射 シェル解像度: 2→2.071 Å / Rmerge(I) obs: 0.6646 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 2624 / CC1/2: 0.779 / Rpim(I) all: 0.3309 / Rrim(I) all: 0.7432 / % possible all: 99.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→41.33 Å / SU ML: 0.2417 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 23.4766
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2124 1480 2.9 %
Rwork0.178 49601 -
obs0.1791 25928 98.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2130 0 179 178 2487
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00782341
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0883191
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057401
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.6203308
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.060.31991320.28784565X-RAY DIFFRACTION98.93
2.06-2.140.31021300.25894587X-RAY DIFFRACTION99.06
2.14-2.220.2941300.22684534X-RAY DIFFRACTION99.45
2.22-2.330.24371350.20714540X-RAY DIFFRACTION99.51
2.33-2.450.24421350.19324521X-RAY DIFFRACTION98.77
2.45-2.60.27531340.21014430X-RAY DIFFRACTION97.27
2.6-2.80.26931360.20374457X-RAY DIFFRACTION97.89
2.8-3.080.23631390.20434504X-RAY DIFFRACTION98.33
3.08-3.530.19461360.1764511X-RAY DIFFRACTION99.17
3.53-4.440.18241400.14574494X-RAY DIFFRACTION98.22
4.45-41.330.16381330.14684458X-RAY DIFFRACTION96.82
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.2051116464 Å / Origin y: 22.9772054972 Å / Origin z: 6.8706395989 Å
111213212223313233
T0.259783929189 Å20.0139855382102 Å20.032144778801 Å2-0.266842437147 Å2-0.00203694770715 Å2--0.221738557076 Å2
L1.53217503282 °2-0.491152106526 °2-0.373115241876 °2-0.565842006903 °20.159592439351 °2--0.425283148805 °2
S0.0283423191708 Å °0.0484368028422 Å °0.023586303679 Å °0.0332793581688 Å °0.015896357766 Å °0.0167461011421 Å °-0.0347772938319 Å °-0.00337754382596 Å °0.000287476389412 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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