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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ozh | ||||||
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タイトル | In situ cryoEM structure of Prototype Foamy Virus Env trimer | ||||||
![]() | Envelope glycoprotein | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / membrane fusion / envelope glycoprotein / foamy virus / MPER / transmembrane / MEMBRANE PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | CHOLESTEROL / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.91 Å | ||||||
![]() | Calcraft, T. / Nans, A. / Rosenthal, P.B. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Integrated cryoEM structure of a spumaretrovirus reveals cross-kingdom evolutionary relationships and the molecular basis for assembly and virus entry. 著者: Thomas Calcraft / Nicole Stanke-Scheffler / Andrea Nans / Dirk Lindemann / Ian A Taylor / Peter B Rosenthal / ![]() ![]() 要旨: Foamy viruses (FVs) are an ancient lineage of retroviruses, with an evolutionary history spanning over 450 million years. Vector systems based on Prototype Foamy Virus (PFV) are promising candidates ...Foamy viruses (FVs) are an ancient lineage of retroviruses, with an evolutionary history spanning over 450 million years. Vector systems based on Prototype Foamy Virus (PFV) are promising candidates for gene and oncolytic therapies. Structural studies of PFV contribute to the understanding of the mechanisms of FV replication, cell entry and infection, and retroviral evolution. Here we combine cryoEM and cryoET to determine high-resolution in situ structures of the PFV icosahedral capsid (CA) and envelope glycoprotein (Env), including its type III transmembrane anchor and membrane-proximal external region (MPER), and show how they are organized in an integrated structure of assembled PFV particles. The atomic models reveal an ancient retroviral capsid architecture and an unexpected relationship between Env and other class 1 fusion proteins of the Mononegavirales. Our results represent the de novo structure determination of an assembled retrovirus particle. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 712.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 509.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 3.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 3.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 89.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 132.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 17309MC ![]() 8ozjC ![]() 8ozkC ![]() 8ozlC ![]() 8ozmC ![]() 8oznC ![]() 8ozpC ![]() 8ozqC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
-タンパク質 , 1種, 12分子 ABCDEFGHIJKL
#1: タンパク質 | 分子量: 113804.594 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: env / 発現宿主: ![]() |
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-糖 , 7種, 33分子 ![](data/chem/img/NAG.gif)
#2: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #3: 多糖 | #4: 多糖 | #5: 多糖 | #6: 多糖 | タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1397.245 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 #7: 多糖 | #8: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-非ポリマー , 2種, 6分子 ![](data/chem/img/CLR.gif)
![](data/chem/img/PTY.gif)
![](data/chem/img/PTY.gif)
#9: 化合物 | #10: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Eastern chimpanzee simian foamy virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 |
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解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0352 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2103361 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C3 (3回回転対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 286827 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 2.91→220.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / SU B: 5.802 / SU ML: 0.109 / ESU R: 0.142 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 113.583 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: 1 / 合計: 7612 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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