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万見
- PDB-8ooo: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ooo
タイトルGlutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus in complex with 2-oxoglutarate and MgATP at 2.15 A resolution
要素Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
キーワードLIGASE / Nitrogen-assimilation / methanogenic archaea / allosteric activation / hydrogenotrophic / thermophile / marine / 2-oxoglutarate / glutamate / ATP / allosteric binding site
機能・相同性2-OXOGLUTARIC ACID / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / METHOXY-ETHOXYL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER
機能・相同性情報
生物種Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.149 Å
データ登録者Mueller, M.-C. / Wagner, T.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Societyna ドイツ
German Research Foundation (DFG)KU 3768/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Differences in regulation mechanisms of glutamine synthetases from methanogenic archaea unveiled by structural investigations.
著者: Muller, M.C. / Lemaire, O.N. / Kurth, J.M. / Welte, C.U. / Wagner, T.
履歴
登録2023年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
B: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
C: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
D: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
E: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
F: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
G: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
H: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
I: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
J: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
K: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
L: Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)614,77080
ポリマ－603,55212
非ポリマー11,21868
水54,7843041
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area83270 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area186160 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)112.337, 131.773, 131.507
Angle α, β, γ (deg.)60.04, 87.72, 67.34
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 12分子 ABCDEFGHIJKL

#1: タンパク質
Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus


分子量: 50296.039 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: DSM 2095 / 組織: / / 参照: glutamine synthetase

-
非ポリマー , 9種, 3109分子

#2: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID


分子量: 146.098 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-MOE / METHOXY-ETHOXYL


分子量: 75.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O2
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3041 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 % / 解説: Short thick hexagonal rod
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: The enzyme was crystallized at 3.7 mg/ml with a final concentration of 2 mM sodium 2-oxoglutarate, 2 mM ATP and 2 mM MgCl in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% v/v glycerol, 150 mM NaCl, 2 mM ...詳細: The enzyme was crystallized at 3.7 mg/ml with a final concentration of 2 mM sodium 2-oxoglutarate, 2 mM ATP and 2 mM MgCl in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% v/v glycerol, 150 mM NaCl, 2 mM dithiothreitol. The protein was crystallized fresh without any freezing step, and crystallization was performed through the sitting drop method on a 96-Well MRC 2-Drop Crystallization Plates in polystyrene (SWISSCI, United Kingdom) under anaerobic conditions (N2:H2, gas ratio of 97:3). The crystallization reservoir contained 90 ul of mother liquor (20 % w/v polyethylene glycol 3,350 and 200 mM sodium fluoride). The crystallization drop contained 0.6 ul protein with ligands and 0.6 ul precipitant. Crystals were soaked in the mother liquor supplemented with 20 % v/v glycerol prior to freezing in liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.30511 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.30511 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.148→110.034 Å / Num. obs: 248419 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 35.99 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.148→2.297 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 12420 / CC1/2: 0.569 / Rpim(I) all: 0.59 / Rrim(I) all: 1.122 / % possible all: 58.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (21-NOV-2022)精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.149→42.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU R Cruickshank DPI: 0.361 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.365 / SU Rfree Blow DPI: 0.213 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.216
詳細: The structure was refined in BUSTER by applying non crystallography symmetry and translation libration screw model.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 12081 4.86 %
Rwork0.1816 --
obs0.1832 248376 77 %
原子変位パラメータBiso mean: 38.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6437 Å2-0.219 Å2-0.5019 Å2
2--0.383 Å20.1911 Å2
3---0.2608 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.149→42.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42408 0 710 3041 46159
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00944178HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9359834HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d15235SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes7464HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it44178HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.73
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.88
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion5580SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact38983SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.24 Å / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3001 269 5.41 %
Rwork0.2648 4699 -
all0.2667 4968 -
obs--12.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.32840.0211-0.03550.3213-0.16930.17480.0192-0.0184-0.0634-0.04770.01230.05420.0159-0.042-0.0315-0.0345-0.0519-0.0347-0.00090.0047-0.0006-32.7819-27.6944-26.0298
20.2819-0.0509-0.06470.0562-0.02160.4346-0.0165-0.06550.0183-0.00120.0443-0.0071-0.05260.0642-0.0279-0.039-0.0285-0.00650.0115-0.04-0.006232.759127.749625.903
30.1794-0.0367-0.01880.17230.14130.3948-0.00260.0312-0.0138-0.0514-0.0150.0091-0.1226-0.02870.01760.06770.0218-0.0205-0.07450.0212-0.0196-4.601942.6732-25.9641
40.26990.0698-0.03840.3349-0.13890.1726-0.00130.04670.0202-0.0446-0.0127-0.03710.01690.05340.014-0.03270.00770.03680.00070.0065-0.001629.606-12.1139-38.4015
50.2779-0.10440.01390.0933-0.0290.46490.03620.0543-0.01030.0126-0.01470.01260.08890.0495-0.02150.00480.005-0.0208-0.0353-0.0107-0.0111.8077-45.7636-16.7473
60.249-0.06240.00020.28250.20480.2347-0.0121-0.02280.0414-0.0540.0328-0.0557-0.04610.0336-0.0207-0.0365-0.05380.0432-0.0218-0.00440.028240.011124.6626-17.1142
70.37430.08860.14350.17770.20490.30550.0398-0.0008-0.05380.05170.0024-0.01880.08540.0095-0.04230.04630.0177-0.0318-0.05050.043-0.02794.4007-42.601326.2705
80.39340.0723-0.01440.2745-0.04470.24830.0084-0.1026-0.0886-0.00260.0164-0.01370.00440.0325-0.0248-0.04020.0078-0.04390.02640.0274-0.026114.9194-5.803447.7626
90.22360.0905-0.02740.1915-0.12610.31690.01410.01120.02250.0178-0.01880.0106-0.1108-0.03530.00470.02920.05010.0008-0.0576-0.03030.0008-11.936145.53517.0664
100.3243-0.04260.11680.3150.09230.1537-0.0090.0327-0.054-0.0456-0.01010.0023-0.0495-0.02070.0191-0.0020.0001-0.0226-0.010.0149-0.0275-14.76015.925-47.6287
110.2870.05420.05210.29560.16470.23390.0154-0.05680.06720.0396-0.05430.010.004-0.06980.0388-0.0570.00080.01380.0481-0.0229-0.026-29.786111.912838.6814
120.2074-0.06980.04050.05890.02780.5428-0.0311-0.05970.0050.0080.03270.00020.0702-0.1205-0.0015-0.0555-0.06140.00680.05250.0249-0.0274-40.2797-24.736917.0747
130.1843-0.07390.06850.0194-0.01990.07070.0057-0.0230.013-0.0231-0.008-0.01840.0035-0.01630.00230.0098-0.0160.0189-0.03650.012-0.05720.08550.1991-0.1982
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }
7X-RAY DIFFRACTION7{ G|* }
8X-RAY DIFFRACTION8{ H|* }
9X-RAY DIFFRACTION9{ I|* }
10X-RAY DIFFRACTION10{ J|* }
11X-RAY DIFFRACTION11{ K|* }
12X-RAY DIFFRACTION12{ L|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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