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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ooo | |||||||||
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タイトル | Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus in complex with 2-oxoglutarate and MgATP at 2.15 A resolution | |||||||||
![]() | Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus | |||||||||
![]() | LIGASE / Nitrogen-assimilation / methanogenic archaea / allosteric activation / hydrogenotrophic / thermophile / marine / 2-oxoglutarate / glutamate / ATP / allosteric binding site | |||||||||
機能・相同性 | 2-OXOGLUTARIC ACID / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / METHOXY-ETHOXYL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Mueller, M.-C. / Wagner, T. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Differences in regulation mechanisms of glutamine synthetases from methanogenic archaea unveiled by structural investigations. 著者: Muller, M.C. / Lemaire, O.N. / Kurth, J.M. / Welte, C.U. / Wagner, T. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 12分子 ABCDEFGHIJKL
#1: タンパク質 | 分子量: 50296.039 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: DSM 2095 / 組織: / / 参照: glutamine synthetase |
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-非ポリマー , 9種, 3109分子 ![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
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![](data/chem/img/MOE.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-EDO / #3: 化合物 | ChemComp-PEG / #4: 化合物 | ChemComp-GOL / | #5: 化合物 | ChemComp-ATP / #6: 化合物 | ChemComp-AKG / #7: 化合物 | #8: 化合物 | #9: 化合物 | #10: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 % / 解説: Short thick hexagonal rod |
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結晶化 | 温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6 詳細: The enzyme was crystallized at 3.7 mg/ml with a final concentration of 2 mM sodium 2-oxoglutarate, 2 mM ATP and 2 mM MgCl in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% v/v glycerol, 150 mM NaCl, 2 mM ...詳細: The enzyme was crystallized at 3.7 mg/ml with a final concentration of 2 mM sodium 2-oxoglutarate, 2 mM ATP and 2 mM MgCl in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% v/v glycerol, 150 mM NaCl, 2 mM dithiothreitol. The protein was crystallized fresh without any freezing step, and crystallization was performed through the sitting drop method on a 96-Well MRC 2-Drop Crystallization Plates in polystyrene (SWISSCI, United Kingdom) under anaerobic conditions (N2:H2, gas ratio of 97:3). The crystallization reservoir contained 90 ul of mother liquor (20 % w/v polyethylene glycol 3,350 and 200 mM sodium fluoride). The crystallization drop contained 0.6 ul protein with ligands and 0.6 ul precipitant. Crystals were soaked in the mother liquor supplemented with 20 % v/v glycerol prior to freezing in liquid nitrogen. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.30511 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.148→110.034 Å / Num. obs: 248419 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 35.99 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 9.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.148→2.297 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 12420 / CC1/2: 0.569 / Rpim(I) all: 0.59 / Rrim(I) all: 1.122 / % possible all: 58.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: The structure was refined in BUSTER by applying non crystallography symmetry and translation libration screw model.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 38.36 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.26 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.149→42.88 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.15→2.24 Å / Total num. of bins used: 51
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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