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- PDB-8oi9: Trichomonas vaginalis riboside hydrolase in complex with 5-methyl... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8oi9 | |||||||||
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Title | Trichomonas vaginalis riboside hydrolase in complex with 5-methyluridine | |||||||||
![]() | Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein | |||||||||
![]() | HYDROLASE / NH-fold / nucleoside hydrolase / riboside hydrolase / nicotinamide riboside | |||||||||
Function / homology | ![]() purine nucleosidase activity / purine nucleoside catabolic process / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Patrone, M. / Stockman, B.J. / Degano, M. | |||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: A riboside hydrolase that salvages both nucleobases and nicotinamide in the auxotrophic parasite Trichomonas vaginalis. Authors: Patrone, M. / Galasyn, G.S. / Kerin, F. / Nyitray, M.M. / Parkin, D.W. / Stockman, B.J. / Degano, M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 238 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.2 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 2.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 28.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 41.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8oi7C ![]() 8oiaC ![]() 8oibC ![]() 8oicC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A / Auth seq-ID: 1 - 346 / Label seq-ID: 1 - 346
NCS ensembles : (Details: Local NCS retraints between domains: 1 2) |
-
Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 39206.977 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 7 types, 309 molecules ![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/38T.gif)
![](data/chem/img/PIN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/NI.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/38T.gif)
![](data/chem/img/PIN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/NI.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PIN / | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-SO4 / | #7: Chemical | ChemComp-NI / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 90 mM PIPES pH 7.0, 90 mM MgCl2, 45 mM KCl, 1 mM NiSO4, 14% (w/v) PEG 5000 monomethyl ether |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 25, 2021 / Details: Toroidal mirror |
Radiation | Monochromator: Silicon 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9724 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→46.288 Å / Num. obs: 59963 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 13.2 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.059 / Rsym value: 0.213 / Net I/σ(I): 11.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→2 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 4118 / CC1/2: 0.537 / Rpim(I) all: 1.112 / Rsym value: 3.966 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: Hydrogens have been added in their riding positions
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.7 Å / Shrinkage radii: 0.7 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: MASK BULK SOLVENT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 46.226 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→46.288 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Selection: ALL |