+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ohs | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Core-binding domain of fungal E3-binding domain bound to the native pyruvate dehydrogenase E2 core | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | TRANSFERASE / Complex / metabolism / mitochondria | ||||||
機能・相同性 | ![]() dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / : 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | ||||||
![]() | Forsberg, B.O. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: The structure and evolutionary diversity of the fungal E3-binding protein. 著者: Bjoern O Forsberg / ![]() ![]() 要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a central metabolic enzyme in all living cells composed majorly of E1, E2, and E3. Tight coupling of their reactions makes each component essential, so ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a central metabolic enzyme in all living cells composed majorly of E1, E2, and E3. Tight coupling of their reactions makes each component essential, so that any loss impacts oxidative metabolism pathologically. E3 retention is mediated by the E3-binding protein (E3BP), which is here resolved within the PDC core from N.crassa, resolved to 3.2Å. Fungal and mammalian E3BP are shown to be orthologs, arguing E3BP as a broadly eukaryotic gene. Fungal E3BP architectures predicted from sequence data and computational models further bridge the evolutionary distance between N.crassa and humans, and suggest discriminants for E3-specificity. This is confirmed by similarities in their respective E3-binding domains, where an interaction previously not described is also predicted. This provides evolutionary parallels for a crucial interaction human metabolism, an interaction specific to fungi that can be targeted, and an example of protein evolution following gene neofunctionalization. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 330.2 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 251.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 52.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 79.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 16884MC ![]() 7r5mC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
実験データセット #1 | データ参照: ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48677.395 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P20285, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase #2: タンパク質 | 分子量: 44880.066 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Native pyruvate dehydrogenase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
---|---|
分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 35 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-
解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
3次元再構成 | 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 604402 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | |||||||||
原子モデル構築 | 3D fitting-ID: 1 / Accession code: 7r5m / Initial refinement model-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
|