+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8odo | ||||||
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Title | Structure of human guanylylated RTCB in complex with Archease | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / archease / RTCB / human / tRNA | ||||||
Function / homology | Function and homology information tRNA-splicing ligase complex / 3'-phosphate/5'-hydroxy nucleic acid ligase / RNA ligase (GTP) activity / RNA ligase (ATP) activity / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / vinculin binding / tRNA processing in the nucleus / tRNA processing / placenta development / nuclear envelope ...tRNA-splicing ligase complex / 3'-phosphate/5'-hydroxy nucleic acid ligase / RNA ligase (GTP) activity / RNA ligase (ATP) activity / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / vinculin binding / tRNA processing in the nucleus / tRNA processing / placenta development / nuclear envelope / in utero embryonic development / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Kopp, J. / Gerber, J.L. / Peschek, J. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2024 Title: Structural and mechanistic insights into activation of the human RNA ligase RTCB by Archease. Authors: Gerber, J.L. / Morales Guzman, S.I. / Worf, L. / Hubbe, P. / Kopp, J. / Peschek, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8odo.cif.gz | 1.2 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8odo.ent.gz | 887.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8odo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8odo_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8odo_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | 8odo_validation.xml.gz | 94.1 KB | Display | |
Data in CIF | 8odo_validation.cif.gz | 130.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/od/8odo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/od/8odo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8bttC 8btxC 8odpC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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4 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | Mass: 55412.320 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RTCB, C22orf28, HSPC117 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) References: UniProt: Q9Y3I0, 3'-phosphate/5'-hydroxy nucleic acid ligase #2: Protein | Mass: 22997.656 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ZBTB8OS / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: A8K0B5 |
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-Non-polymers , 4 types, 659 molecules
#3: Chemical | ChemComp-5GP / #4: Chemical | ChemComp-MN / #5: Chemical | ChemComp-PO4 / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.42 Å3/Da / Density % sol: 49.24 % |
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Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: protein: RTCB 160 uM, Archease 200 uM, 2 mM manganese chloride, 2 mM GTP reservoir: 10% w/v PEG 8000, 0.1 M HEPES pH 7.5, 8% v/v ethylene glycol drop: 200 nl protein + 200 nl reservoir |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.9737 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Sep 3, 2021 / Details: Toroidal mirror |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9737 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→119.23 Å / Num. obs: 145859 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 44.78 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rpim(I) all: 0.045 / Net I/σ(I): 9.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.24 Å / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 1.16 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 6868 / CC1/2: 0.86 / Rpim(I) all: 0.495 / % possible all: 95.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: D_1292120363 Resolution: 2.2→75.23 Å / SU ML: 0.2795 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.8484 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 65.24 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→75.23 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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