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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8kgy | ||||||
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タイトル | Human glutamate dehydrogenase I | ||||||
要素 | Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / dehydrogenase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process ...L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / NAD+ binding / Mitochondrial protein degradation / substantia nigra development / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of insulin secretion / ADP binding / mitochondrial matrix / GTP binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.59 Å | ||||||
データ登録者 | Su, M.-Y. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to an oligomeric metabolic enzyme. 著者: Fei Teng / Yang Wang / Ming Liu / Shuyun Tian / Goran Stjepanovic / Ming-Yuan Su / 要旨: CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric ...CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric BTB-Kelch family proteins combine adapter and substrate receptor into a single polypeptide for the CULLIN3 family. However, the entire structural assembly and molecular details have not been elucidated to date. Here, we present a cryo-EM structure of the CULLIN3 in complex with Kelch-like protein 22 (KLHL22) and a mitochondrial glutamate dehydrogenase complex I (GDH1) at 3.06 Å resolution. The structure adopts a W-shaped architecture formed by E3 ligase dimers. Three CULLIN3 dimers were found to be dynamically associated with a single GDH1 hexamer. CULLIN3 ligase mediated the polyubiquitination of GDH1 in vitro. Together, these results enabled the establishment of a structural model for understanding the complete assembly of BTB-Kelch proteins with CULLIN3 and how together they recognize oligomeric substrates and target them for ubiquitination. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8kgy.cif.gz | 478.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8kgy.ent.gz | 392.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8kgy.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8kgy_validation.pdf.gz | 381.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8kgy_full_validation.pdf.gz | 399.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 8kgy_validation.xml.gz | 52 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8kgy_validation.cif.gz | 78.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kg/8kgy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kg/8kgy | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 37235MC 8khpC 8w4jC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 61480.746 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK Expi293F / 参照: UniProt: P00367, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: human glutamate dehydrogenase I / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.4 詳細: 20 mM HEPES pH 7.4, 200 mM NaCl, 2 mM MgCl2 and 0.5 mM TCEP |
試料 | 濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1900 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1100 nm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 1.072 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: SerialEM / カテゴリ: 画像取得 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 79181 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1L1F Accession code: 1L1F / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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