PDB-8jyr: Crystal structure of anti-HER2 antibody H2Mab-119 in complex with...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 8jyr

タイトル

Crystal structure of anti-HER2 antibody H2Mab-119 in complex with HER2 domain I

要素

H2Mab-119 VH-CH1
H2Mab-119 light chain
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2

キーワード

IMMUNE SYSTEM / HER2 / antibody

機能・相同性

機能・相同性情報

negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / semaphorin receptor complex / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / semaphorin receptor complex / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / motor neuron axon guidance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / PLCG1 events in ERBB2 signaling / neuromuscular junction development / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / positive regulation of Rho protein signal transduction / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / coreceptor activity / Schwann cell development / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / GRB2 events in ERBB2 signaling / myelination / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / neurogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / basal plasma membrane / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of translation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / wound healing / Signaling by ERBB2 ECD mutants / neuromuscular junction / neuron differentiation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / Downregulation of ERBB2 signaling / ruffle membrane / peptidyl-tyrosine phosphorylation / transmembrane signaling receptor activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / presynaptic membrane / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / basolateral plasma membrane / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / cell surface receptor signaling pathway / early endosome / receptor complex / endosome membrane / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

Mus musculus (ハツカネズミ)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 1.69 Å

データ登録者

Arimori, T. / Takagi, J.

資金援助

日本, 2件

引用

ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Locally misfolded HER2 expressed on cancer cells is a promising target for development of cancer-specific antibodies.
著者: Arimori, T. / Mihara, E. / Suzuki, H. / Ohishi, T. / Tanaka, T. / Kaneko, M.K. / Takagi, J. / Kato, Y.

履歴

登録	2023年7月3日	登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.0	2024年3月13日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年3月27日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.2	2024年5月15日	Group: Database references / カテゴリ: citation Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	8jyr.cif.gz	319.3 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb8jyr.ent.gz	212.5 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	8jyr.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	8jyr_validation.pdf.gz	458.9 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	8jyr_full_validation.pdf.gz	460.8 KB	表示
XML形式データ	8jyr_validation.xml.gz	27.7 KB	表示
CIF形式データ	8jyr_validation.cif.gz	41.6 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jy/8jyr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jy/8jyr	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	8jyqC C: 同じ文献を引用 (文献)
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リンク

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上皮成長因子 (Epidermal Growth Factor)
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類似性 (3)
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類似性 (1)
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グルカゴン (Glucagon)
類似性 (3)
#195 - 2016年3月
RAFタンパク質キナーゼ (RAF Protein Kinases)
類似性 (3)
#267 - 2022年3月
血管内皮増殖因子と血管新生 (Vascular Endothelial Growth Factor (VegF)
類似性 (1)
#43 - 2003年7月
Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase)
類似性 (1)
#234 - 2019年6月
MDM2とがん (MDM2 and Cancer)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2

H: H2Mab-119 VH-CH1

L: H2Mab-119 light chain

ヘテロ分子

70.8 kDa, 3 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体
根拠: gel filtration

単位格子

Length a, b, c (Å)	53.979, 112.291, 60.537
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.761, 90.000
Int Tables number	4
Space group name H-M	P12₁1
Space group name Hall	P2yb
Symmetry operation	#1: x,y,z #2: -x,y+1/2,-z

#1: タンパク質

Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19 / Proto-oncogene Neu / Proto-oncogene c-ErbB-2 / ...

分子量: 22726.814 Da / 分子数: 1 / 断片: domain I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB2, HER2, MLN19, NEU, NGL / 発現宿主:

Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase

#2: 抗体

H2Mab-119 VH-CH1

分子量: 23821.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主:

Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

#3: 抗体

H2Mab-119 light chain

分子量: 23999.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主:

Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

#4: 糖

ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン

タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₈H₁₅NO₆

識別子	タイプ	プログラム
DGlcpNAcb	CONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOL	GMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamine	COMMON NAME	GMML 1.0
b-D-GlcpNAc	IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOL	PDB-CARE 1.0
GlcNAc	SNFG CARBOHYDRATE SYMBOL	GMML 1.0

#5: 水

ChemComp-HOH / water

分子量: 18.015 Da / 分子数: 475 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

研究の焦点であるリガンドがあるか

N

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.63 Å³/Da / 溶媒含有率: 53.19 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Sodium citrate pH5.5, 20% w/v PEG3000

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器	タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月11日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.69→48.65 Å / Num. obs: 79311 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.52 % / B_iso Wilson estimate: 26.84 Å² / CC_1/2: 0.997 / R_sym value: 0.066 / Net I/σ(I): 9.46
反射シェル	解像度: 1.69→1.8 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.35 / Num. unique obs: 12651 / CC_1/2: 0.694 / R_sym value: 0.912 / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	1.19.2_4158	精密化
XDS		データ削減
XDS		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 1.69→40.02 Å / SU ML: 0.2017 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.5072
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2087	3965	5 %
R_work	0.1734	75325	-
obs	0.1752	79290	99.07 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso mean: 38.2 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.69→40.02 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	4743	0	14	475	5232

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.0146	4861
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.3241	6608
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.0907	747
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.0111	851
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	6.378	664

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.69-1.71	0.3673	129	0.3568	2457	X-RAY DIFFRACTION	91.44
1.71-1.74	0.3544	144	0.3345	2734	X-RAY DIFFRACTION	99.62
1.74-1.76	0.3226	141	0.3106	2668	X-RAY DIFFRACTION	99.57
1.76-1.78	0.3497	143	0.2963	2722	X-RAY DIFFRACTION	99.65
1.78-1.81	0.318	141	0.2799	2679	X-RAY DIFFRACTION	99.82
1.81-1.83	0.3557	143	0.2831	2720	X-RAY DIFFRACTION	99.79
1.83-1.86	0.3294	143	0.2614	2707	X-RAY DIFFRACTION	99.89
1.86-1.89	0.2832	142	0.2417	2695	X-RAY DIFFRACTION	99.89
1.89-1.93	0.2684	142	0.2169	2700	X-RAY DIFFRACTION	99.68
1.93-1.96	0.2122	142	0.1918	2696	X-RAY DIFFRACTION	99.82
1.96-2	0.2643	143	0.1963	2709	X-RAY DIFFRACTION	99.55
2-2.04	0.227	141	0.1878	2682	X-RAY DIFFRACTION	99.65
2.04-2.08	0.2393	142	0.1889	2702	X-RAY DIFFRACTION	99.23
2.08-2.13	0.2349	141	0.1769	2682	X-RAY DIFFRACTION	99.54
2.13-2.19	0.23	142	0.1761	2699	X-RAY DIFFRACTION	99.34
2.19-2.25	0.2266	142	0.1777	2695	X-RAY DIFFRACTION	98.99
2.25-2.31	0.2198	141	0.1663	2668	X-RAY DIFFRACTION	98.8
2.31-2.39	0.2009	141	0.1733	2689	X-RAY DIFFRACTION	99.19
2.39-2.47	0.2381	142	0.1783	2698	X-RAY DIFFRACTION	99.47
2.47-2.57	0.2295	142	0.1821	2693	X-RAY DIFFRACTION	99.26
2.57-2.69	0.2401	142	0.1841	2704	X-RAY DIFFRACTION	99.41
2.69-2.83	0.2094	143	0.1837	2715	X-RAY DIFFRACTION	99.31
2.83-3.01	0.2247	142	0.1902	2699	X-RAY DIFFRACTION	99.27
3.01-3.24	0.2212	141	0.1838	2676	X-RAY DIFFRACTION	99.02
3.24-3.56	0.2139	142	0.1679	2700	X-RAY DIFFRACTION	98.51
3.56-4.08	0.1663	142	0.1413	2694	X-RAY DIFFRACTION	98.78
4.08-5.14	0.1241	142	0.1169	2702	X-RAY DIFFRACTION	98.78
5.14-40.02	0.1801	144	0.1474	2740	X-RAY DIFFRACTION	98.7

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	3.4684650215	2.29462601876	-0.40581171679	5.76664115369	-1.02255921009	1.21469501767	-0.115530546964	0.270772186662	-0.406072918771	-0.0385845093333	0.170905443019	-0.694794817905	-0.343053518387	0.362877545116	-0.149084194815	0.236351735969	-0.0396810188177	0.026219762402	0.26632224384	-0.094080589002	0.37001844979	21.8332907041	39.5714484247	-18.425848958
2	2.85353508993	0.0273965431802	0.417866148021	5.51070039551	0.608267661273	2.12365540566	-0.0288397884957	0.0487935426971	-0.131540598816	0.105568019955	0.149414984659	-0.356463038951	-0.126682226554	0.121048365467	-0.121344072665	0.201524124717	-0.00960165306848	0.00900271454342	0.218382195835	-0.0247632391275	0.219673652971	11.759027354	33.3108445133	-16.4439109027
3	5.4073576548	-0.897527611691	-0.102461140347	8.00753724617	0.751803610551	5.04265923779	-0.289956828997	0.444330866193	-0.369132831943	-0.374076772026	0.315903514513	-0.223434202436	-0.141345585628	0.0203205446987	-0.0228153012785	0.244938725202	-0.068778371187	0.0433285230907	0.217869861254	-0.0572430204415	0.187551983949	11.1036140306	31.5701398596	-24.6148189797
4	3.06410812886	1.89457456362	-0.22925061217	2.79955128037	0.30738030014	0.367903895922	-0.16581426908	0.245145862169	-0.0972465088112	-0.39171114665	0.228498519575	-0.263988416981	-0.0361605389709	0.12084337108	-0.0728585929654	0.250057790806	-0.030028655478	0.00944213547707	0.211870733569	-0.0283837132184	0.195430453857	15.6421821581	39.9461265888	-18.6260207984
5	3.44243646466	1.16315234696	0.0313133762367	7.60256929095	5.0352601788	9.23092170679	-0.118527057125	-0.564375827006	0.199013821351	0.00946329463371	0.141988058142	-0.40107564934	-0.373126453453	0.338582294487	0.0730555005575	0.194640181689	0.0556116765617	-0.0425625951413	0.349573840105	-0.0382174962504	0.315083665519	33.1303782944	67.111950043	-6.45385685672
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	1	chain 'H' and (resid 1 through 17 )	H	C	1 - 17	1 - 17
2	2	chain 'H' and (resid 18 through 56 )	H	C	18 - 56	18 - 57
3	3	chain 'H' and (resid 57 through 75 )	H	C	57 - 75	58 - 76
4	4	chain 'H' and (resid 76 through 119 )	H	C	76 - 119	77 - 126
5	5	chain 'H' and (resid 120 through 145 )	H	C	120 - 145	127 - 148
6	6	chain 'H' and (resid 146 through 168 )	H	C	146 - 168	149 - 171
7	7	chain 'H' and (resid 169 through 184 )	H	C	169 - 184	172 - 187
8	8	chain 'H' and (resid 185 through 214 )	H	C	185 - 214	188 - 217
9	9	chain 'L' and (resid 1 through 25 )	L	D	1 - 25	1 - 25
10	10	chain 'L' and (resid 26 through 48 )	L	D	26 - 48	26 - 52
11	11	chain 'L' and (resid 49 through 75 )	L	D	49 - 75	53 - 79
12	12	chain 'L' and (resid 76 through 113 )	L	D	76 - 113	80 - 117
13	13	chain 'L' and (resid 114 through 155 )	L	D	114 - 155	118 - 159
14	14	chain 'L' and (resid 156 through 174 )	L	D	156 - 174	160 - 178
15	15	chain 'L' and (resid 175 through 211 )	L	D	175 - 211	179 - 215
16	16	chain 'A' and (resid 23 through 92 )	A	A	23 - 92	1 - 70
17	17	chain 'A' and (resid 93 through 117 )	A	A	93 - 117	71 - 95
18	18	chain 'A' and (resid 118 through 138 )	A	A	118 - 138	96 - 105
19	19	chain 'A' and (resid 139 through 184 )	A	A	139 - 184	106 - 151
20	20	chain 'A' and (resid 185 through 199 )	A	A	185 - 199	152 - 166
21	21	chain 'A' and (resid 200 through 215 )	A	A	200 - 215	167 - 182

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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