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- PDB-8jyr: Crystal structure of anti-HER2 antibody H2Mab-119 in complex with... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8jyr | |||||||||
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Title | Crystal structure of anti-HER2 antibody H2Mab-119 in complex with HER2 domain I | |||||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / HER2 / antibody | |||||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / semaphorin receptor complex / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / semaphorin receptor complex / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / motor neuron axon guidance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / PLCG1 events in ERBB2 signaling / neuromuscular junction development / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / positive regulation of Rho protein signal transduction / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / coreceptor activity / Schwann cell development / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / GRB2 events in ERBB2 signaling / myelination / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / neurogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / basal plasma membrane / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of translation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / wound healing / Signaling by ERBB2 ECD mutants / neuromuscular junction / neuron differentiation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / Downregulation of ERBB2 signaling / ruffle membrane / peptidyl-tyrosine phosphorylation / transmembrane signaling receptor activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / presynaptic membrane / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / basolateral plasma membrane / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / cell surface receptor signaling pathway / early endosome / receptor complex / endosome membrane / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Arimori, T. / Takagi, J. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Locally misfolded HER2 expressed on cancer cells is a promising target for development of cancer-specific antibodies. Authors: Arimori, T. / Mihara, E. / Suzuki, H. / Ohishi, T. / Tanaka, T. / Kaneko, M.K. / Takagi, J. / Kato, Y. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 212.5 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 460.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 27.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 41.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8jyqC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 22726.814 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: domain I Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase |
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#2: Antibody | Mass: 23821.691 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: Antibody | Mass: 23999.420 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#4: Sugar | ChemComp-NAG / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | N |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.19 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.1 M Sodium citrate pH5.5, 20% w/v PEG3000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 11, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.69→48.65 Å / Num. obs: 79311 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 3.52 % / Biso Wilson estimate: 26.84 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 9.46 |
Reflection shell | Resolution: 1.69→1.8 Å / Redundancy: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.35 / Num. unique obs: 12651 / CC1/2: 0.694 / Rsym value: 0.912 / % possible all: 97.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.69→40.02 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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