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- PDB-8jko: T95R mutant IRF4 DNA-binding domain bound to an DNA containing GA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jko
タイトルT95R mutant IRF4 DNA-binding domain bound to an DNA containing GATA motif
要素
  • GATA-Forward
  • GATA-Reverse
  • Interferon regulatory factor 4
キーワードTRANSCRIPTION / IRF4 / transcription factor / protein-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus
類似検索 - 分子機能
Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / SMAD-like domain superfamily ...Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / SMAD-like domain superfamily / SMAD/FHA domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Interferon regulatory factor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Wang, G. / Feng, X. / Ding, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB37030305 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Molecular basis for the functional roles of the multimorphic T95R mutation of IRF4 causing human autosomal dominant combined immunodeficiency.
著者: Wang, G. / Feng, X. / Ding, J.
履歴
登録2023年6月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GATA-Forward
B: GATA-Reverse
C: Interferon regulatory factor 4
D: Interferon regulatory factor 4
E: GATA-Forward
F: GATA-Reverse
G: Interferon regulatory factor 4
H: Interferon regulatory factor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,8858
ポリマ－77,8858
非ポリマー00
水00
1
A: GATA-Forward
B: GATA-Reverse
C: Interferon regulatory factor 4
D: Interferon regulatory factor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9434
ポリマ－38,9434
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5570 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area17320 Å2
手法PISA
2
E: GATA-Forward
F: GATA-Reverse
G: Interferon regulatory factor 4
H: Interferon regulatory factor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9434
ポリマ－38,9434
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5710 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area17230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.766, 116.766, 153.008
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: DNA鎖 GATA-Forward


分子量: 5791.791 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: DNA鎖 GATA-Reverse


分子量: 5857.779 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質
Interferon regulatory factor 4 / Interferon regulatory factor 4 / isoform CRA_e


分子量: 13646.490 Da / 分子数: 4 / Fragment: DNA-binding domain / Mutation: T95R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRF4, hCG_20902 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F2Z3D5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MgCl2, 0.1 M sodium citrate (pH 5.0) and 15% (w/v) PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9752 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9752 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 26068 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20 % / CC1/2: 0.933 / CC star: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.177 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.182 / Χ2: 0.757 / Net I/σ(I): 2.9 / Num. measured all: 522535
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2
2.95-320.42.05312880.5780.8560.4642.1050.43
3-3.06201.43512990.820.9490.3291.4730.436
3.06-3.1119.10.96612680.9030.9740.2260.9930.481
3.11-3.1820.60.65912800.9750.9940.1480.6760.528
3.18-3.2520.90.52712850.9830.9960.1180.540.563
3.25-3.3220.80.52712870.9740.9930.1180.540.553
3.32-3.4120.50.4512550.980.9950.1010.4620.584
3.41-3.520.60.37813070.9810.9950.0850.3870.609
3.5-3.620.10.33612790.9820.9960.0760.3440.647
3.6-3.7219.20.28412990.9830.9960.0660.2920.698
3.72-3.8520.70.24812870.9860.9970.0560.2540.716
3.85-420.30.21113010.9930.9980.0480.2170.742
4-4.1919.40.18313000.9910.9980.0430.1880.845
4.19-4.4120.90.16612960.9940.9980.0370.170.842
4.41-4.6820.70.15413190.9940.9990.0340.1570.859
4.68-5.0420.10.13512980.9950.9990.0310.1380.903
5.04-5.5519.40.12913160.9950.9990.030.1320.897
5.55-6.3519.30.12113320.9940.9990.0280.1240.917
6.35-820.20.11113510.9950.9990.0250.1141.061
8-5017.90.10514210.9980.9990.0260.1081.849

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8JKL

8jkl


解像度: 2.95→48.01 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2522 1268 5.01 %
Rwork0.2307 --
obs0.2318 25308 97.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→48.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3581 1560 0 0 5141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045426
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2087645
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.0252165
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082788
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.015716
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.95-3.060.40451390.36122471X-RAY DIFFRACTION91
3.06-3.20.3251240.27692547X-RAY DIFFRACTION94
3.2-3.370.28491400.26762594X-RAY DIFFRACTION96
3.37-3.580.29771400.27742650X-RAY DIFFRACTION98
3.58-3.860.28351440.24732697X-RAY DIFFRACTION98
3.86-4.250.26041400.23262709X-RAY DIFFRACTION99
4.25-4.860.24841440.22432732X-RAY DIFFRACTION99
4.86-6.120.27151490.22532761X-RAY DIFFRACTION99
6.12-48.010.17871480.18522879X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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