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- PDB-8j90: Cryo-EM structure of DDM1-nucleosome complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j90
タイトルCryo-EM structure of DDM1-nucleosome complex
要素
  • (DNA (169-MER)) x 2
  • ATP-dependent DNA helicase DDM1
  • HTA6
  • HTB9
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Chromatin / Epigenetics / Histon variant / chromatin remodeler
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-mediated transformation / retrotransposition / heterochromatin organization / chloroplast thylakoid / chromocenter / thylakoid / response to water deprivation / plasmodesma / plant-type vacuole / plastid ...DNA-mediated transformation / retrotransposition / heterochromatin organization / chloroplast thylakoid / chromocenter / thylakoid / response to water deprivation / plasmodesma / plant-type vacuole / plastid / chloroplast stroma / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / pericentric heterochromatin / heterochromatin / DNA helicase activity / epigenetic regulation of gene expression / chloroplast / structural constituent of chromatin / peroxisome / nucleosome / heterochromatin formation / DNA helicase / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
HELLS, N-terminal / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B ...HELLS, N-terminal / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B.6 / Histone H3.1 / Histone H4 / Probable histone H2A.7 / ATP-dependent DNA helicase DDM1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.71 Å
データ登録者Osakabe, A. / Takizawa, Y. / Horikoshi, N. / Hatazawa, S. / Berger, F. / Kurumizaka, H. / Kakutani, T.
資金援助 日本, オーストリア, 13件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21K20628 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22H05172 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22H05178 日本
Japan Science and TechnologyJPMJPR20K3 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22K06098 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18H05534 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20H00449 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121009 日本
Japan Science and TechnologyJPMJER1901 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H04977 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23H00365 日本
Austrian Science FundP33380 オーストリア
Austrian Science FundP32054 オーストリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Molecular and structural basis of the chromatin remodeling activity by Arabidopsis DDM1.
著者: Akihisa Osakabe / Yoshimasa Takizawa / Naoki Horikoshi / Suguru Hatazawa / Lumi Negishi / Shoko Sato / Frédéric Berger / Tetsuji Kakutani / Hitoshi Kurumizaka /
要旨: The histone H2A variant H2A.W occupies transposons and thus prevents access to them in Arabidopsis thaliana. H2A.W is deposited by the chromatin remodeler DDM1, which also promotes the accessibility ...The histone H2A variant H2A.W occupies transposons and thus prevents access to them in Arabidopsis thaliana. H2A.W is deposited by the chromatin remodeler DDM1, which also promotes the accessibility of chromatin writers to heterochromatin by an unknown mechanism. To shed light on this question, we solve the cryo-EM structures of nucleosomes containing H2A and H2A.W, and the DDM1-H2A.W nucleosome complex. These structures show that the DNA end flexibility of the H2A nucleosome is higher than that of the H2A.W nucleosome. In the DDM1-H2A.W nucleosome complex, DDM1 binds to the N-terminal tail of H4 and the nucleosomal DNA and increases the DNA end flexibility of H2A.W nucleosomes. Based on these biochemical and structural results, we propose that DDM1 counters the low accessibility caused by nucleosomes containing H2A.W to enable the maintenance of repressive epigenetic marks on transposons and prevent their activity.
履歴
登録2023年5月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月3日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年7月3日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22025年6月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: HTA6
D: HTB9
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: HTA6
H: HTB9
I: DNA (169-MER)
J: DNA (169-MER)
K: ATP-dependent DNA helicase DDM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)312,07411
ポリマ－312,07411
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3.1


分子量: 15583.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: HTR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P59226
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11718.744 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P59259
#3: タンパク質 HTA6 / HTA6


分子量: 16280.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9FJE8
#4: タンパク質 HTB9 / H2BAt / HTB9


分子量: 16756.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: H2B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O23629
#7: タンパク質 ATP-dependent DNA helicase DDM1 / AtDDM1


分子量: 87050.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: DDM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9XFH4, DNA helicase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (169-MER)


分子量: 51922.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 属: Escherichia coli / 生物種: 562 / 解説: plasmid DNA amplified by E.coli was used. / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (169-MER)


分子量: 52424.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 属: Escherichia coli / 生物種: 562 / 解説: plasmid DNA amplified by E.coli was used. / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DDM1-nucleosome complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 25000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 10000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND4.1CTF補正
9PHENIXモデル精密化
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION4最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.71 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 34559 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00414635
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.75520688
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d28.2383509
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0422349
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061844

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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