[日本語] English
万見
- PDB-8j4u: Structure of HerA-Sir2 complex from Escherichia coli Nezha system -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j4u
タイトルStructure of HerA-Sir2 complex from Escherichia coli Nezha system
要素
  • Nucleoside triphosphate hydrolase
  • SIR2-like domain-containing protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / defense system HerA Sir2
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Helicase HerA, central domain / Helicase HerA, central domain / SIR2-like domain / SIR2-like domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chem-AR6 / SIR2-like domain-containing protein / Nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Chen, Q. / Yu, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32270761, 31741027 中国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Multiple enzymatic activities of a Sir2-HerA system cooperate for anti-phage defense.
著者: Dongmei Tang / Yijun Chen / Hao Chen / Tingting Jia / Qiang Chen / Yamei Yu /
要旨: In response to the persistent exposure to phage infection, bacteria have evolved diverse antiviral defense mechanisms. In this study, we report a bacterial two-component defense system consisting of ...In response to the persistent exposure to phage infection, bacteria have evolved diverse antiviral defense mechanisms. In this study, we report a bacterial two-component defense system consisting of a Sir2 NADase and a HerA helicase. Cryo-electron microscopy reveals that Sir2 and HerA assemble into a ∼1 MDa supramolecular octadecamer. Unexpectedly, this complex exhibits various enzymatic activities, including ATPase, NADase, helicase, and nuclease, which work together in a sophisticated manner to fulfill the antiphage function. Therefore, we name this defense system "Nezha" after a divine warrior in Chinese mythology who employs multiple weapons to defeat enemies. Our findings demonstrate that Nezha could sense phage infections, self-activate to arrest cell growth, eliminate phage genomes, and subsequently deactivate to allow for cell recovery. Collectively, Nezha represents a paradigm of sophisticated and multifaceted strategies bacteria use to defend against viral infections.
履歴
登録2023年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年1月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年1月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年1月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年1月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年1月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年1月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月18日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / em_admin ...chem_comp / em_admin / em_software / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details
Item: _chem_comp.name / _em_admin.last_update ..._chem_comp.name / _em_admin.last_update / _em_software.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Data processing / Experimental summary / Structure summary
Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / entity
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _chem_comp.name / _em_admin.last_update ..._chem_comp.name / _em_admin.last_update / _em_software.name / _entity.pdbx_description

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SIR2-like domain-containing protein
B: SIR2-like domain-containing protein
C: SIR2-like domain-containing protein
D: SIR2-like domain-containing protein
E: SIR2-like domain-containing protein
F: SIR2-like domain-containing protein
G: SIR2-like domain-containing protein
H: SIR2-like domain-containing protein
I: SIR2-like domain-containing protein
J: SIR2-like domain-containing protein
K: SIR2-like domain-containing protein
L: SIR2-like domain-containing protein
M: Nucleoside triphosphate hydrolase
N: Nucleoside triphosphate hydrolase
O: Nucleoside triphosphate hydrolase
P: Nucleoside triphosphate hydrolase
Q: Nucleoside triphosphate hydrolase
R: Nucleoside triphosphate hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)981,75636
ポリマ－972,40418
非ポリマー9,35218
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
SIR2-like domain-containing protein


分子量: 46817.664 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ERS139208_00135 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7B5N0T7
#2: タンパク質
Nucleoside triphosphate hydrolase


分子量: 68431.992 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ERS139208_00134 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A822U1Y5
#3: 化合物
ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#4: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: HerA-Sir2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 590454 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004130546
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.785234966
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.01453265
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0519860
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00419382

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る