[English] 日本語
Yorodumi- PDB-8j3s: Complex structure of human cytomegalovirus protease and a macrocy... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8j3s | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Complex structure of human cytomegalovirus protease and a macrocyclic peptide ligand | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | HYDROLASE / Protease | ||||||
Function / homology | Function and homology information assemblin / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Human betaherpesvirus 5 synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.09 Å | ||||||
Authors | Yoshida, S. / Sako, Y. / Nikaido, E. / Ueda, T. / Kozono, I. / Ichihashi, Y. / Nakahashi, A. / Onishi, M. / Yamatsu, Y. / Kato, T. ...Yoshida, S. / Sako, Y. / Nikaido, E. / Ueda, T. / Kozono, I. / Ichihashi, Y. / Nakahashi, A. / Onishi, M. / Yamatsu, Y. / Kato, T. / Nishikawa, J. / Tachibana, Y. | ||||||
Funding support | 1items
| ||||||
Citation | Journal: Acs Med.Chem.Lett. / Year: 2023 Title: Peptide-to-Small Molecule: Discovery of Non-Covalent, Active-Site Inhibitors of beta-Herpesvirus Proteases. Authors: Yoshida, S. / Sako, Y. / Nikaido, E. / Ueda, T. / Kozono, I. / Ichihashi, Y. / Nakahashi, A. / Onishi, M. / Yamatsu, Y. / Kato, T. / Nishikawa, J. / Tachibana, Y. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8j3s.cif.gz | 178.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb8j3s.ent.gz | 137.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8j3s.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j3/8j3s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j3/8j3s | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 8j3tC C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 29130.686 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: A143Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human betaherpesvirus 5 / Gene: UL80 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A0G2TMR2, assemblin #2: Protein/peptide | Mass: 1698.983 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.27 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.05 M MES (pH 5.2), 0.15 M Mg acetate tetraydrate, 0.2 M ammonium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E+ / Wavelength: 1.54178 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Dec 22, 2017 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.09→50 Å / Num. obs: 22800 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 6.7 % / CC1/2: 0.988 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.162 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.175 / Χ2: 0.924 / Net I/σ(I): 5.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.09→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.834 / SU B: 22.019 / SU ML: 0.397 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.5 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 58.992 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 3.09→50 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|