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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8j0o | ||||||
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タイトル | cryo-EM structure of human EMC and VDAC | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / ER membrane protein complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of calcium import into the mitochondrion / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / inorganic cation transmembrane transporter activity / EMC complex / voltage-gated monoatomic anion channel activity / omegasome membrane / mitochondrial transmembrane transport / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / neuron-neuron synaptic transmission / magnesium ion transport ...negative regulation of calcium import into the mitochondrion / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / inorganic cation transmembrane transporter activity / EMC complex / voltage-gated monoatomic anion channel activity / omegasome membrane / mitochondrial transmembrane transport / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / neuron-neuron synaptic transmission / magnesium ion transport / Mitochondrial calcium ion transport / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / Miscellaneous transport and binding events / cobalt ion transmembrane transporter activity / regulation of autophagy of mitochondrion / calcium import into the mitochondrion / ferrous iron transmembrane transporter activity / ceramide binding / mitochondrial permeability transition pore complex / copper ion transport / magnesium ion transmembrane transporter activity / voltage-gated monoatomic ion channel activity / phosphatidylcholine binding / positive regulation of type 2 mitophagy / Mitochondrial protein import / oxysterol binding / Pyruvate metabolism / monoatomic anion transport / pyruvate metabolic process / cholesterol binding / lipid transport / porin activity / pore complex / mitochondrial nucleoid / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / autophagosome assembly / RHOA GTPase cycle / behavioral fear response / positive regulation of endothelial cell proliferation / epithelial cell differentiation / positive regulation of endothelial cell migration / learning / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / mitochondrial membrane / positive regulation of angiogenesis / carbohydrate binding / early endosome membrane / angiogenesis / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / early endosome / Ub-specific processing proteases / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / Golgi membrane / apoptotic process / synapse / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å | ||||||
![]() | Li, M. / Zhang, C. / Wu, J. / Lei, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural insights into human EMC and its interaction with VDAC. 著者: Mingyue Li / Chunli Zhang / Yuntao Xu / Shaobai Li / Chenhui Huang / Jian Wu / Ming Lei / ![]() 要旨: The endoplasmic reticulum (ER) membrane protein complex (EMC) is a conserved, multi-subunit complex acting as an insertase at the ER membrane. Growing evidence shows that the EMC is also involved in ...The endoplasmic reticulum (ER) membrane protein complex (EMC) is a conserved, multi-subunit complex acting as an insertase at the ER membrane. Growing evidence shows that the EMC is also involved in stabilizing and trafficking membrane proteins. However, the structural basis and regulation of its multifunctionality remain elusive. Here, we report cryo-electron microscopy structures of human EMC in apo- and voltage-dependent anion channel (VDAC)-bound states at resolutions of 3.47 Å and 3.32 Å, respectively. We discovered a specific interaction between VDAC proteins and the EMC at mitochondria-ER contact sites, which is conserved from yeast to humans. Moreover, we identified a gating plug located inside the EMC hydrophilic vestibule, the substrate-binding pocket for client insertion. Conformation changes of this gating plug during the apo-to-VDAC-bound transition reveal that the EMC unlikely acts as an insertase in the VDAC1-bound state. Based on the data analysis, the gating plug may regulate EMC functions by modifying the hydrophilic vestibule in different states. Our discovery offers valuable insights into the structural basis of EMC's multifunctionality. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 533.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 427.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35907MC ![]() 8j0nC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-ER membrane protein complex subunit ... , 9種, 9分子 ABCDEFGHJ
#1: タンパク質 | 分子量: 111886.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 34882.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 29981.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 20104.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 14706.786 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 12029.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 26501.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 23807.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 21781.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 K
#10: タンパク質 | 分子量: 30807.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#11: 多糖 |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: EMC_VDAC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#10 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 455504 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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