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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8j0o | ||||||
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タイトル | cryo-EM structure of human EMC and VDAC | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / ER membrane protein complex (小胞体) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of calcium import into the mitochondrion / positive regulation of parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / inorganic cation transmembrane transporter activity / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / EMC complex / voltage-gated monoatomic anion channel activity / omegasome membrane / neuron-neuron synaptic transmission / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / Mitochondrial calcium ion transport ...negative regulation of calcium import into the mitochondrion / positive regulation of parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / inorganic cation transmembrane transporter activity / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / EMC complex / voltage-gated monoatomic anion channel activity / omegasome membrane / neuron-neuron synaptic transmission / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / Mitochondrial calcium ion transport / magnesium ion transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / Miscellaneous transport and binding events / ceramide binding / magnesium ion transmembrane transporter activity / ferrous iron transmembrane transporter activity / regulation of autophagy of mitochondrion / mitochondrial permeability transition pore complex / ピルビン酸 / copper ion transport / Mitochondrial protein import / phosphatidylcholine binding / oxysterol binding / pyruvate metabolic process / monoatomic anion transport / cholesterol binding / porin activity / mitochondrial nucleoid / pore complex / autophagosome assembly / RHOA GTPase cycle / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / behavioral fear response / epithelial cell differentiation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell migration / 学習 / ミトコンドリア / positive regulation of angiogenesis / early endosome membrane / carbohydrate binding / 血管新生 / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / エンドソーム / Ub-specific processing proteases / 脂質ラフト / ゴルジ体 / シナプス / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / ゴルジ体 / 小胞体 / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å | ||||||
データ登録者 | Li, M. / Zhang, C. / Wu, J. / Lei, M. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Aging (Albany NY) / 年: 2024 タイトル: Structural insights into human EMC and its interaction with VDAC. 著者: Mingyue Li / Chunli Zhang / Yuntao Xu / Shaobai Li / Chenhui Huang / Jian Wu / Ming Lei / 要旨: The endoplasmic reticulum (ER) membrane protein complex (EMC) is a conserved, multi-subunit complex acting as an insertase at the ER membrane. Growing evidence shows that the EMC is also involved in ...The endoplasmic reticulum (ER) membrane protein complex (EMC) is a conserved, multi-subunit complex acting as an insertase at the ER membrane. Growing evidence shows that the EMC is also involved in stabilizing and trafficking membrane proteins. However, the structural basis and regulation of its multifunctionality remain elusive. Here, we report cryo-electron microscopy structures of human EMC in apo- and voltage-dependent anion channel (VDAC)-bound states at resolutions of 3.47 Å and 3.32 Å, respectively. We discovered a specific interaction between VDAC proteins and the EMC at mitochondria-ER contact sites, which is conserved from yeast to humans. Moreover, we identified a gating plug located inside the EMC hydrophilic vestibule, the substrate-binding pocket for client insertion. Conformation changes of this gating plug during the apo-to-VDAC-bound transition reveal that the EMC unlikely acts as an insertase in the VDAC1-bound state. Based on the data analysis, the gating plug may regulate EMC functions by modifying the hydrophilic vestibule in different states. Our discovery offers valuable insights into the structural basis of EMC's multifunctionality. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8j0o.cif.gz | 533.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8j0o.ent.gz | 427.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8j0o.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j0/8j0o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j0/8j0o | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 35907MC 8j0nC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-ER membrane protein complex subunit ... , 9種, 9分子 ABCDEFGHJ
#1: タンパク質 | 分子量: 111886.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N766 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 34882.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15006 |
#3: タンパク質 | 分子量: 29981.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9P0I2 |
#4: タンパク質 | 分子量: 20104.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5J8M3 |
#5: タンパク質 | 分子量: 14706.786 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N4V1 |
#6: タンパク質 | 分子量: 12029.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BV81 |
#7: タンパク質 | 分子量: 26501.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NPA0 |
#8: タンパク質 | 分子量: 23807.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43402 |
#9: タンパク質 | 分子量: 21781.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5UCC4 |
-タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 K
#10: タンパク質 | 分子量: 30807.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21796 |
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#11: 多糖 |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: EMC_VDAC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#10 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 455504 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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