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- PDB-8ixe: GMPCPP-Alpha1C/Beta2A-microtubule decorated with kinesin seam region -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ixe
タイトルGMPCPP-Alpha1C/Beta2A-microtubule decorated with kinesin seam region
要素
  • Kinesin-1 heavy chain
  • Tubulin alpha-1C chain
  • Tubulin beta-2A chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / microtubule / tubulin isotype / cryo-EM structure
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Intraflagellar transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Intraflagellar transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / Kinesins / anterograde neuronal dense core vesicle transport / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / mitocytosis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / PKR-mediated signaling / retrograde neuronal dense core vesicle transport / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / RHO GTPases activate IQGAPs / Recycling pathway of L1 / anterograde axonal protein transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Hedgehog 'off' state / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / ciliary rootlet / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / MHC class II antigen presentation / plus-end-directed microtubule motor activity / vesicle transport along microtubule / RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / kinesin complex / microtubule motor activity / centrosome localization / mitochondrion transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / stress granule disassembly / natural killer cell mediated cytotoxicity / Insulin processing / synaptic vesicle transport / postsynaptic cytosol / microtubule-based process / intercellular bridge / cytoplasmic microtubule / phagocytic vesicle / axon cytoplasm / MHC class II antigen presentation / dendrite cytoplasm / axon guidance / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / regulation of membrane potential / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cerebral cortex development / cellular response to type II interferon / structural constituent of cytoskeleton / centriolar satellite / mitotic spindle / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / nuclear membrane / microtubule binding / vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / cilium / cadherin binding / GTPase activity / GTP binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. ...Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Kinesin-1 heavy chain / Tubulin alpha-1C chain / Tubulin beta-2A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Zheng, W. / Zhao, Q.Y. / Diao, L. / Bao, L. / Cong, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Acta Biochim Biophys Sin (Shanghai) / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM of α-tubulin isotype-containing microtubules revealed a contracted structure of α4A/β2A microtubules.
著者: Lei Diao / Wei Zheng / Qiaoyu Zhao / Mingyi Liu / Zhenglin Fu / Xu Zhang / Lan Bao / Yao Cong /
要旨: Microtubules are hollow α/β-tubulin heterodimeric polymers that play critical roles in cells. In vertebrates, both α- and β-tubulins have multiple isotypes encoded by different genes, which are ...Microtubules are hollow α/β-tubulin heterodimeric polymers that play critical roles in cells. In vertebrates, both α- and β-tubulins have multiple isotypes encoded by different genes, which are intrinsic factors in regulating microtubule functions. However, the structures of microtubules composed of different tubulin isotypes, especially α-tubulin isotypes, remain largely unknown. Here, we purify recombinant tubulin heterodimers composed of different mouse α-tubulin isotypes, including α1A, α1C and α4A, with the β-tubulin isotype β2A. We further assemble and determine the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of α1A/β2A, α1C/β2A, and α4A/β2A microtubules. Our structural analysis demonstrates that α4A/β2A microtubules exhibit longitudinal contraction between tubulin interdimers compared with α1A/β2A and α1C/β2A microtubules. Collectively, our findings reveal that α-tubulin isotype composition can tune microtubule structures, and also provide evidence for the "tubulin code" hypothesis.
履歴
登録2023年3月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32025年7月23日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Tubulin alpha-1C chain
W: Tubulin beta-2A chain
l: Kinesin-1 heavy chain
B: Tubulin alpha-1C chain
R: Tubulin beta-2A chain
h: Kinesin-1 heavy chain
J: Tubulin alpha-1C chain
Z: Tubulin beta-2A chain
p: Kinesin-1 heavy chain
K: Tubulin alpha-1C chain
a: Tubulin beta-2A chain
q: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)580,85924
ポリマ－574,65212
非ポリマー6,20612
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 12分子 HBJKWRZalhpq

#1: タンパク質
Tubulin alpha-1C chain / Alpha-tubulin 6 / Alpha-tubulin isotype M-alpha-6 / Tubulin alpha-6 chain


分子量: 50791.047 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tuba1c, Tuba6 / 発現宿主: Insecta environmental sample (昆虫)
参照: UniProt: P68373, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質
Tubulin beta-2A chain


分子量: 51150.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tubb2a, Tubb2 / 発現宿主: Insecta environmental sample (昆虫) / 参照: UniProt: Q7TMM9
#3: タンパク質
Kinesin-1 heavy chain / Conventional kinesin heavy chain / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 41721.066 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF5B, KNS, KNS1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P33176

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非ポリマー , 3種, 12分子

#4: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER


分子量: 521.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GMPCPP-Alpha1C/Beta2A-microtubule decorated with kinesin
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Insecta environmental sample (昆虫)
緩衝液pH: 6.9
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 36 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21250 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005152672
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.804207072
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.58856096
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0722800
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00326832

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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