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- PDB-8ipl: The structure of human mitochondrial methyltransferase METTL15 wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ipl
タイトルThe structure of human mitochondrial methyltransferase METTL15 with RBFA and SAM
要素
  • 12S rRNA N4-methylcytidine (m4C) methyltransferase
  • Putative ribosome-binding factor A, mitochondrial
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / human mitochondrial methyltransferase METTL15
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA (cytosine-N4-)-methyltransferase activity / rRNA base methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / rRNA processing / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Ribosomal RNA small subunit methyltransferase H / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase, MraW, recognition domain superfamily / MraW methylase family / Putative ribosome-binding factor A, mitochondrial / Ribosome-binding factor A, conserved site / Ribosome-binding factor A signature. / Ribosome-binding factor A / Ribosome-binding factor A domain superfamily / Ribosome-binding factor A / K homology domain-like, alpha/beta / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / 12S rRNA N4-methylcytidine (m4C) methyltransferase / Putative ribosome-binding factor A, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lv, M.Q. / Zhou, W.W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32293213, 32100958, 32090042 and 31870760 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the specific recognition of mitochondrial ribosome-binding factor hsRBFA and 12 S rRNA by methyltransferase METTL15.
著者: Lv, M. / Zhou, W. / Hao, Y. / Li, F. / Zhang, H. / Yao, X. / Shi, Y. / Zhang, L.
履歴
登録2023年3月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Putative ribosome-binding factor A, mitochondrial
A: 12S rRNA N4-methylcytidine (m4C) methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9823
ポリマ－41,5842
非ポリマー3981
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.167, 70.978, 75.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Putative ribosome-binding factor A, mitochondrial


分子量: 3815.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBFA, C18orf22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N0V3
#2: タンパク質 12S rRNA N4-methylcytidine (m4C) methyltransferase / 12S rRNA m4C methyltransferase / Methyltransferase 5 domain-containing protein 1 / ...12S rRNA m4C methyltransferase / Methyltransferase 5 domain-containing protein 1 / Methyltransferase-like protein 15


分子量: 37768.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL15, METT5D1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A6NJ78, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.9 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 17% w/v PEG 4000, 0.05M Potassium chloride, 0.1M Lithium chloride, 0.012M Spermine tetrahydrochloride, 0.05M MES PH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→33.48 Å / Num. obs: 16587 / % possible obs: 92.61 % / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / Num. unique obs: 789

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHENIX3.3.22精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→33.477 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2346 789 4.76 %
Rwork0.1799 --
obs0.1825 16580 92.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.477 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2342 0 27 32 2401
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082409
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9793258
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.6391465
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064379
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005415
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2001-2.33790.25411440.18952721X-RAY DIFFRACTION98
2.3379-2.51830.2781360.19192730X-RAY DIFFRACTION98
2.5183-2.77160.26351030.1972082X-RAY DIFFRACTION74
2.7716-3.17240.2361390.19962787X-RAY DIFFRACTION99
3.1724-3.99590.29021080.17532521X-RAY DIFFRACTION88
3.9959-33.4770.18341590.16382950X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6691-0.2742-0.17424.54521.12333.2608-0.14420.1104-0.251-0.16070.18160.26840.2061-0.342-0.03560.2394-0.0309-0.0720.2897-0.00830.3427-12.7319-5.5212-2.7049
20.81110.24760.0981.09110.29450.8298-0.04570.0825-0.007-0.04440.05120.0258-0.02910.078-0.00310.1688-0.0069-0.00070.1881-0.00890.20570.89234.581810.0533
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'B' and resid 1 through 22)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 6 through 338)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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