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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ifg | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the Clr6S (Clr6-HDAC) complex from S. pombe | ||||||||||||||||||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / Rpd3S / Histone deacetylase / HDAC / Clr6 / Rpd3 / Clr6S / Clr6 HDAC | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / HDACs deacetylate histones / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / SUMOylation of chromatin organization proteins / H3-H4 histone complex chaperone activity / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / Rpd3L complex ...histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / HDACs deacetylate histones / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / SUMOylation of chromatin organization proteins / H3-H4 histone complex chaperone activity / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / Rpd3L complex / Rpd3L-Expanded complex / Rpd3S complex / histone deacetylase / protein lysine deacetylase activity / histone deacetylase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / Sin3-type complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / epigenetic regulation of gene expression / mitotic spindle / transcription corepressor activity / heterochromatin formation / histone binding / molecular adaptor activity / chromatin remodeling / DNA repair / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | ||||||||||||||||||||||||
![]() | Zhang, H.Q. / Wang, X. / Wang, Y.N. / Liu, S.M. / Zhang, Y. / Xu, K. / Ji, L.T. / Kornberg, R.D. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Class I histone deacetylase complex: Structure and functional correlates. 著者: Xiao Wang / Yannan Wang / Simiao Liu / Yi Zhang / Ke Xu / Liting Ji / Roger D Kornberg / Heqiao Zhang / ![]() ![]() 要旨: The Clr6S complex, a class I histone deacetylase complex, functions as a zinc-dependent enzyme to remove acetyl groups from lysine residues in histone tails. We report here the cryo-EM structure of ...The Clr6S complex, a class I histone deacetylase complex, functions as a zinc-dependent enzyme to remove acetyl groups from lysine residues in histone tails. We report here the cryo-EM structure of Clr6S alone and a cryo-EM map of Clr6S in complex with a nucleosome. The active center, revealed at near-atomic resolution, includes features important for catalysis-A water molecule coordinated by zinc, the likely nucleophile for attack on the acetyl-lysine bond, and a loop that may position the substrate for catalysis. The cryo-EM map in the presence of a nucleosome reveals multiple Clr6S-nucleosome contacts and a high degree of relative motion of Clr6S and the nucleosome. Such flexibility may be attributed to interaction at a site in the flexible histone tail and is likely important for the function of the deacetylase, which acts at multiple sites in other histone tails. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 454.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 351 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 431.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 479.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 48.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 75 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35416MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 6種, 7分子 BACEDFP
#1: タンパク質 | 分子量: 48528.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: prw1, SPAC29A4.18 / 発現宿主: ![]() | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 125011.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: pst2, SPAC23C11.15 / 発現宿主: ![]() | ||||
#3: タンパク質 | 分子量: 45773.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: clr6, SPBC36.05c / 発現宿主: ![]() | ||||
#4: タンパク質 | 分子量: 39191.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: alp13, eaf3, SPAC23H4.12 / 発現宿主: ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 45046.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: SPAC16C9.05 / 発現宿主: ![]() #6: タンパク質 | | 分子量: 68871.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: SPAC2F7.07c / 発現宿主: ![]() |
-非ポリマー , 2種, 4分子 


#7: 化合物 | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of the Clr6-HDAC (Clr6S) complex from S. pombe タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.6 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 721645 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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