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万見
- EMDB-35417: Clr6 HDAC (Clr6S)-nucleosome complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35417
タイトルClr6 HDAC (Clr6S)-nucleosome complex
マップデータmap
試料
  • 複合体: Chromatin-related complex-NCP
キーワードNCP / PTM / modification / TRANSCRIPTION
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Zhang HQ
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Class I histone deacetylase complex: Structure and functional correlates.
著者: Xiao Wang / Yannan Wang / Simiao Liu / Yi Zhang / Ke Xu / Liting Ji / Roger D Kornberg / Heqiao Zhang /
要旨: The Clr6S complex, a class I histone deacetylase complex, functions as a zinc-dependent enzyme to remove acetyl groups from lysine residues in histone tails. We report here the cryo-EM structure of ...The Clr6S complex, a class I histone deacetylase complex, functions as a zinc-dependent enzyme to remove acetyl groups from lysine residues in histone tails. We report here the cryo-EM structure of Clr6S alone and a cryo-EM map of Clr6S in complex with a nucleosome. The active center, revealed at near-atomic resolution, includes features important for catalysis-A water molecule coordinated by zinc, the likely nucleophile for attack on the acetyl-lysine bond, and a loop that may position the substrate for catalysis. The cryo-EM map in the presence of a nucleosome reveals multiple Clr6S-nucleosome contacts and a high degree of relative motion of Clr6S and the nucleosome. Such flexibility may be attributed to interaction at a site in the flexible histone tail and is likely important for the function of the deacetylase, which acts at multiple sites in other histone tails.
履歴
登録2023年2月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月27日-
マップ公開2023年12月27日-
更新2023年12月27日-
現状2023年12月27日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35417.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35417.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0572
最小 - 最大-0.114610985 - 0.2780029
平均 (標準偏差)0.00002112342 (±0.009932413)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 317.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map

ファイルemd_35417_half_map_1.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map

ファイルemd_35417_half_map_2.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Chromatin-related complex-NCP

全体名称: Chromatin-related complex-NCP
要素
  • 複合体: Chromatin-related complex-NCP

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超分子 #1: Chromatin-related complex-NCP

超分子名称: Chromatin-related complex-NCP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 195291
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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