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- PDB-8i5w: Crystal structure of the DHR-2 domain of DOCK10 in complex with Rac1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8i5w
タイトルCrystal structure of the DHR-2 domain of DOCK10 in complex with Rac1
要素
  • Dedicator of cytokinesis protein 10
  • Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / DOCK / GEF / DHR-2 / GTPase / RHO / RAC / CDC42
機能・相同性
機能・相同性情報


RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / marginal zone B cell differentiation / RAC1 GTPase cycle / regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 ...RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / marginal zone B cell differentiation / RAC1 GTPase cycle / regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / engulfment of apoptotic cell / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / dendritic spine morphogenesis / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / negative regulation of fibroblast migration / cell projection assembly / RHO GTPases activate CIT / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / Nef and signal transduction / PCP/CE pathway / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of nitric oxide biosynthetic process / RHO GTPases activate KTN1 / Activation of RAC1 / motor neuron axon guidance / regulation of lamellipodium assembly / Azathioprine ADME / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / regulation of cell size / establishment or maintenance of cell polarity / DSCAM interactions / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / small GTPase-mediated signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / B cell homeostasis / semaphorin-plexin signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / ficolin-1-rich granule membrane / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / localization / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / anatomical structure morphogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RHO GTPases activate PKNs / regulation of cell migration / positive regulation of microtubule polymerization / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell-matrix adhesion / cell chemotaxis / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / VEGFR2 mediated vascular permeability / G protein activity / positive regulation of GTPase activity / Signal transduction by L1 / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / cell motility / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament organization / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / neuron migration / MAPK6/MAPK4 signaling
類似検索 - 分子機能
Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain ...Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Dedicator of cytokinesis protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.432 Å
データ登録者Kukimoto-Niino, M. / Mishima-Tsumagari, C. / Ihara, K. / Fukui, Y. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2023
タイトル: Structural basis for the dual GTPase specificity of the DOCK10 guanine nucleotide exchange factor.
著者: Kukimoto-Niino, M. / Ihara, K. / Mishima-Tsumagari, C. / Inoue, M. / Fukui, Y. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M.
履歴
登録2023年1月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dedicator of cytokinesis protein 10
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9303
ポリマ－52,8342
非ポリマー961
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area21820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.280, 106.860, 187.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2257-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 10 / Zizimin-3


分子量: 32603.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dock10, Kiaa0694, Ziz3 / Cell (発現宿主): Cell-free protein synthesis / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BZN6
#2: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cell migration-inducing gene 5 protein / Ras-like protein TC25 / p21-Rac1


分子量: 20230.232 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5 / Cell (発現宿主): Cell-free protein synthesis / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63000, small monomeric GTPase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, sodium cacodylate, PEG 8000, glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2018年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→46.8 Å / Num. obs: 23123 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.9 % / Rrim(I) all: 0.331 / Net I/σ(I): 8.69
反射 シェル解像度: 2.43→2.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.996 / Num. unique obs: 3630

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8i5f

8i5f


解像度: 2.432→46.778 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.6 / 位相誤差: 31.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 3815 8.72 %
Rwork0.2195 --
obs0.2249 23116 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.432→46.778 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3644 0 5 144 3793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073719
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8515026
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6722276
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05559
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006649
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.432-2.46250.33821320.30341415X-RAY DIFFRACTION97
2.4625-2.49490.37381310.2961496X-RAY DIFFRACTION100
2.4949-2.52910.37391380.27151485X-RAY DIFFRACTION100
2.5291-2.56520.29781530.25341475X-RAY DIFFRACTION100
2.5652-2.60350.30351340.24061449X-RAY DIFFRACTION100
2.6035-2.64410.3051390.2491497X-RAY DIFFRACTION100
2.6441-2.68750.31461420.26341507X-RAY DIFFRACTION100
2.6875-2.73380.361520.24651481X-RAY DIFFRACTION100
2.7338-2.78350.33031270.24911494X-RAY DIFFRACTION100
2.7835-2.83710.2971510.24461439X-RAY DIFFRACTION100
2.8371-2.8950.30311410.23251520X-RAY DIFFRACTION100
2.895-2.95790.3971380.23781455X-RAY DIFFRACTION100
2.9579-3.02670.31161430.21881499X-RAY DIFFRACTION100
3.0267-3.10240.24661380.21421454X-RAY DIFFRACTION100
3.1024-3.18620.311420.20031504X-RAY DIFFRACTION100
3.1862-3.280.28581340.21111488X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.38580.22311390.19661507X-RAY DIFFRACTION100
3.3858-3.50680.28721360.19441465X-RAY DIFFRACTION100
3.5068-3.64710.22961360.1921498X-RAY DIFFRACTION100
3.6471-3.81310.24851330.1941492X-RAY DIFFRACTION100
3.8131-4.0140.24731470.20551456X-RAY DIFFRACTION99
4.014-4.26530.22471360.17691481X-RAY DIFFRACTION100
4.2653-4.59440.28961610.17981468X-RAY DIFFRACTION100
4.5944-5.05620.17381430.16721498X-RAY DIFFRACTION100
5.0562-5.78670.27031420.1951459X-RAY DIFFRACTION100
5.7867-7.28620.23581490.2431480X-RAY DIFFRACTION100
7.2862-46.7780.3811580.33021474X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.351 Å / Origin y: 28.8533 Å / Origin z: -22.826 Å
111213212223313233
T0.1298 Å2-0.0076 Å20.0014 Å2-0.1206 Å2-0.0063 Å2--0.1317 Å2
L0.1701 °2-0.0974 °2-0.1837 °2-0.1301 °2-0.012 °2--0.1705 °2
S-0.0368 Å °0.0085 Å °0.0109 Å °0.0326 Å °-0.0193 Å °0.0023 Å °-0.0152 Å °-0.0064 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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