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Yorodumi- PDB-8i5f: Crystal structure of the DHR-2 domain of DOCK10 in complex with C... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8i5f | ||||||
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Title | Crystal structure of the DHR-2 domain of DOCK10 in complex with Cdc42 (T17N mutant) | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / GEF / GTPase / Rho / Cdc42 / Rac | ||||||
Function / homology | Function and homology information RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / marginal zone B cell differentiation / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / RAC1 GTPase cycle / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis ...RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / marginal zone B cell differentiation / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / RAC1 GTPase cycle / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / Cdc42 protein signal transduction / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / storage vacuole / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / neuron fate determination / modulation by host of viral process / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / GTP-dependent protein binding / regulation of filopodium assembly / establishment of Golgi localization / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of modification of postsynaptic structure / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / embryonic heart tube development / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of lamellipodium assembly / nuclear migration / DCC mediated attractive signaling / adherens junction organization / sprouting angiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / CD28 dependent Vav1 pathway / regulation of postsynapse organization / positive regulation of filopodium assembly / regulation of mitotic nuclear division / establishment or maintenance of cell polarity / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / heart contraction / Myogenesis / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHO GTPases activate PAKs / B cell homeostasis / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / spindle midzone / negative regulation of protein-containing complex assembly / phagocytic vesicle / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of cell migration / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small monomeric GTPase / G protein activity / filopodium / positive regulation of DNA replication / secretory granule / actin filament organization / integrin-mediated signaling pathway / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / EGFR downregulation / positive regulation of JNK cascade / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Kukimoto-Niino, M. / Mishima-Tsumagari, C. / Fukui, Y. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Biochem.Biophys.Res.Commun. / Year: 2023 Title: Structural basis for the dual GTPase specificity of the DOCK10 guanine nucleotide exchange factor. Authors: Kukimoto-Niino, M. / Ihara, K. / Mishima-Tsumagari, C. / Inoue, M. / Fukui, Y. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8i5f.cif.gz | 504.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8i5f.ent.gz | 419.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8i5f.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i5/8i5f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i5/8i5f | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8i5vC 8i5wC 2wm9S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 56989.859 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Dock10, Kiaa0694, Ziz3 / Cell (production host): Cell-free protein synthesis / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: Q8BZN6 #2: Protein | Mass: 21474.535 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: T17N, C188S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CDC42 / Cell (production host): Cell-free protein synthesis / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: P60953, small monomeric GTPase #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.2 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: PEG 8000, sodium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL26B2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Oct 16, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 35850 / % possible obs: 91.6 % / Redundancy: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 55.34 Å2 / Rrim(I) all: 0.104 / Net I/σ(I): 15 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Num. unique obs: 3500 / Rrim(I) all: 0.614 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2WM9 Resolution: 2.8→49.07 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 32.93 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→49.07 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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