[日本語] English
万見
- PDB-8i5f: Crystal structure of the DHR-2 domain of DOCK10 in complex with C... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8i5f
タイトルCrystal structure of the DHR-2 domain of DOCK10 in complex with Cdc42 (T17N mutant)
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Dedicator of cytokinesis protein 10
キーワードSIGNALING PROTEIN / GEF / GTPase / Rho / Cdc42 / Rac
機能・相同性
機能・相同性情報


RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / marginal zone B cell differentiation / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / RAC1 GTPase cycle / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process ...RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / marginal zone B cell differentiation / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / RAC1 GTPase cycle / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / nuclear migration / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / spindle midzone / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / B cell homeostasis / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / regulation of postsynapse assembly / RHOG GTPase cycle / positive regulation of GTPase activity / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / regulation of cell migration / actin filament organization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / EGFR downregulation / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / FCGR3A-mediated phagocytosis / regulation of actin cytoskeleton organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / G beta:gamma signalling through CDC42 / apical part of cell / mitotic spindle / cell-cell junction / ubiquitin protein ligase activity
類似検索 - 分子機能
Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B ...Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog / Dedicator of cytokinesis protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kukimoto-Niino, M. / Mishima-Tsumagari, C. / Fukui, Y. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2023
タイトル: Structural basis for the dual GTPase specificity of the DOCK10 guanine nucleotide exchange factor.
著者: Kukimoto-Niino, M. / Ihara, K. / Mishima-Tsumagari, C. / Inoue, M. / Fukui, Y. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M.
履歴
登録2023年1月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dedicator of cytokinesis protein 10
C: Cell division control protein 42 homolog
B: Dedicator of cytokinesis protein 10
D: Cell division control protein 42 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,9294
ポリマ－156,9294
非ポリマー00
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10480 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area55140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.718, 95.347, 171.678
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 10 / Zizimin-3


分子量: 56989.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dock10, Kiaa0694, Ziz3 / Cell (発現宿主): Cell-free protein synthesis / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BZN6
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 21474.535 Da / 分子数: 2 / Mutation: T17N, C188S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / Cell (発現宿主): Cell-free protein synthesis / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953, small monomeric GTPase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 8000, sodium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 35850 / % possible obs: 91.6 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 55.34 Å2 / Rrim(I) all: 0.104 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Num. unique obs: 3500 / Rrim(I) all: 0.614

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WM9

2wm9


解像度: 2.8→49.07 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2964 3575 10 %
Rwork0.2257 --
obs0.2329 35761 91.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9889 0 0 32 9921
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01510095
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.02113636
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0721331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1661509
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0131742
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.830.3981150.33091178X-RAY DIFFRACTION89
2.84-2.870.37241590.29991225X-RAY DIFFRACTION92
2.87-2.910.30591250.27111226X-RAY DIFFRACTION92
2.91-2.960.35721410.2751223X-RAY DIFFRACTION92
2.96-30.37691460.26831200X-RAY DIFFRACTION92
3-3.050.32661300.24621238X-RAY DIFFRACTION92
3.05-3.110.31931410.25621218X-RAY DIFFRACTION92
3.11-3.160.31691380.25481220X-RAY DIFFRACTION90
3.16-3.220.29911320.25581214X-RAY DIFFRACTION91
3.22-3.290.36411360.26251196X-RAY DIFFRACTION89
3.29-3.360.35321300.26681222X-RAY DIFFRACTION91
3.36-3.440.34941050.26251228X-RAY DIFFRACTION90
3.44-3.530.32131410.23261173X-RAY DIFFRACTION89
3.53-3.620.30211290.22171208X-RAY DIFFRACTION90
3.62-3.730.24961390.21711181X-RAY DIFFRACTION88
3.73-3.850.30971290.20441204X-RAY DIFFRACTION88
3.85-3.980.30041360.21071171X-RAY DIFFRACTION88
3.98-4.140.25181130.19831212X-RAY DIFFRACTION88
4.14-4.330.31261350.20521198X-RAY DIFFRACTION88
4.33-4.560.25491480.18871189X-RAY DIFFRACTION89
4.56-4.850.2841400.19041207X-RAY DIFFRACTION90
4.85-5.220.25361420.18791277X-RAY DIFFRACTION93
5.22-5.740.30611510.21361321X-RAY DIFFRACTION96
5.75-6.570.28451370.23921395X-RAY DIFFRACTION100
6.58-8.270.26661600.21161404X-RAY DIFFRACTION100
8.28-49.070.27911770.2311458X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.66570.2243-0.03152.8895-0.9074.03070.2710.4708-0.275-0.68590.10941.0421-0.1927-0.813-0.35320.47280.2134-0.02480.56940.06040.8114-30.400518.632538.7485
22.4633-0.8095-0.90033.9558-2.08571.8692-0.0501-0.60520.5240.7041-0.1847-0.0091-1.3256-0.3897-0.01160.5693-0.00780.14070.470.05740.3703-12.05625.04140.8796
30.7354-1.7441-0.78674.13891.35388.27480.6721-0.2113-0.4565-0.0513-0.2852-0.51160.35871.2849-0.34951.1735-0.1601-0.09680.7173-0.08830.528854.772680.078533.9716
41.7046-0.43010.93010.61081.42515.59620.274-1.1178-0.13731.0976-0.5026-0.9488-0.54430.14420.29341.2101-0.4023-0.10211.0678-0.05341.154155.823582.84635.6332
52.7411.04761.46913.394-0.2541.68740.5686-1.05710.73852.6087-0.3043-1.1829-0.92130.8035-0.09222.2808-0.3056-0.38270.9887-0.01751.186569.662480.483941.6702
63.6939-0.92631.81670.99761.04054.36150.01640.48040.63431.2144-0.08860.1059-0.23050.89410.1672.1186-0.5313-0.35430.79540.04991.000160.497372.104140.4316
72.60840.41810.9043.392-0.15563.36510.04570.18010.8821-0.09070.11380.2474-0.20970.059-0.15140.2076-0.00240.01650.2230.01930.57042.262753.204714.2411
88.10122.81221.20792.80611.30310.31220.2143-0.2125-0.17-0.00320.06470.22640.10.05610.01080.1956-0.01450.10370.3757-0.05630.2829-6.112938.686621.1761
92.58450.5851-0.6684.04760.49812.8428-0.02740.5482-0.7365-0.14240.05580.11020.3993-0.2439-0.00060.303-0.0054-0.12520.2938-0.05580.4139-11.321926.013111.6607
102.0850.2497-0.51782.31550.11145.8392-0.0939-0.3386-0.6371-0.3329-0.0655-0.30520.74410.81710.08850.56880.15780.12950.57240.23761.06470.93521.982924.8521
116.78360.4544-1.06625.25552.79695.74210.3846-0.1353-0.73390.10120.1623-1.24130.03670.4764-0.45420.33280.05270.05880.43330.05620.719153.384942.706514.7786
121.21930.90690.27736.44151.85842.8201-0.2297-0.1570.0405-0.6377-0.13870.9048-0.2239-0.33640.10560.20870.0694-0.00480.4025-0.01480.547538.328341.51298.1838
133.2507-0.2375-0.94130.6432-0.58560.9270.0837-0.3312-0.45030.0898-0.01180.3441-0.06640.1143-0.10680.31370.00740.09140.2908-0.01580.381731.86942.872819.6592
147.57413.22630.2612.2647-0.35560.13540.02830.30270.29310.04350.0104-0.2321-0.0148-0.0098-0.01960.31730.00490.06410.4443-0.03920.461349.099356.978420.753
151.58440.39370.25544.0697-0.16491.96120.37020.29360.7295-0.0404-0.2434-0.0827-0.3906-0.0267-0.13690.3261-0.02740.17720.35570.03550.572654.399769.380911.1406
161.8417-0.47890.98141.62880.01635.79340.0115-0.37380.17170.16490.47520.3349-0.7392-0.8042-0.36980.9976-0.08410.51210.7676-0.10941.304841.311493.579223.5181
172.61661.9677-3.06013.3201-2.83033.7096-0.0126-0.10890.7456-0.25170.00550.51210.26890.1199-0.20310.41850.11840.15290.56650.06510.6883-12.416515.389934.221
183.8940.14950.10790.6213-0.52162.92440.678-0.14060.54810.7056-0.38620.91370.22270.1458-0.09930.5402-0.03790.14850.5392-0.09590.7632-10.629515.352530.853
197.4527-1.14681.97362.6478-1.95485.0523-0.09560.0671-0.53130.1566-0.05790.00920.1982-0.03710.32780.25260.02110.06650.27870.08410.3985-17.04279.731145.0674
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 116 through 164 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 165 through 178 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and (resid 1 through 24 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 25 through 95 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'D' and (resid 96 through 146 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 147 through 177 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 1678 through 1845 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 1846 through 1921 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 1922 through 2027 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 2028 through 2150 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 1678 through 1715 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 1716 through 1805 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 1806 through 1845 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 1846 through 1921 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 1922 through 2027 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 2028 through 2150 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 1 through 25 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resid 26 through 64 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 65 through 115 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る