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- PDB-8hzt: Bacillus subtilis SepF protein assembly (G137N mutant) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hzt
タイトルBacillus subtilis SepF protein assembly (G137N mutant)
要素Cell division protein SepF
キーワードPROTEIN FIBRIL / Cell division / Fibril assembly / Single point mutation
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法個体NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Liu, W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Molecular basis for curvature formation in SepF polymerization.
著者: Wenjing Liu / Chang Zhang / Huawei Zhang / Shaojie Ma / Jing Deng / Daping Wang / Ziwei Chang / Jun Yang /
要旨: The self-assembly of proteins into curved structures plays an important role in many cellular processes. One good example of this phenomenon is observed in the septum-forming protein (SepF), which ...The self-assembly of proteins into curved structures plays an important role in many cellular processes. One good example of this phenomenon is observed in the septum-forming protein (SepF), which forms polymerized structures with uniform curvatures. SepF is essential for regulating the thickness of the septum during bacteria cell division. In , SepF polymerization involves two distinct interfaces, the β-β and α-α interfaces, which define the assembly unit and contact interfaces, respectively. However, the mechanism of curvature formation in this step is not yet fully understood. In this study, we employed solid-state NMR (SSNMR) to compare the structures of cyclic wild-type SepF assemblies with linear assemblies resulting from a mutation of G137 on the β-β interface. Our results demonstrate that while the sequence differences arise from the internal assembly unit, the dramatic changes in the shape of the assemblies depend on the α-α interface between the units. We further provide atomic-level insights into how the angular variation of the α2 helix on the α-α interface affects the curvature of the assemblies, using a combination of SSNMR, cryo-electron microscopy, and simulation methods. Our findings shed light on the shape control of protein assemblies and emphasize the importance of interhelical contacts in retaining curvature.
履歴
登録2023年1月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein SepF
B: Cell division protein SepF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8102
ポリマ－17,8102
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2640 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area8550 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein SepF


分子量: 8905.079 Da / 分子数: 2 / 変異: G137N / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SepF was truncated to 57-151 of assembly state to accomplish the SSNMR experiments; sequence from 60 to 139 was chosen which included all the assigned section of chain A and B for dimer ...詳細: SepF was truncated to 57-151 of assembly state to accomplish the SSNMR experiments; sequence from 60 to 139 was chosen which included all the assigned section of chain A and B for dimer calculation during CS-Rosetta structure calculation
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: sepF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A857HFW2

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D NCA
121isotropic12D DARR
131isotropic13D NCACX
141isotropic13D NCOCX
151isotropic13D CONCA

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試料調製

詳細タイプ: solid / 内容: 66% w/w 15N/13C SepF G137N mutant, ethanol/water
詳細: 15N/13C labeled SepF assembly 57-151 (G137N mutant) for solid-state NMR (ssNMR)
Label: 15N/13C / 溶媒系: ethanol/water
試料濃度: 66 % w/w / 構成要素: SepF G137N mutant / Isotopic labeling: 15N/13C
試料状態イオン強度: 0 M / Label: 15N/13C / pH: 8.5 / 圧: 1 atm / 温度: 273 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian SepF Assembly 57 151 G137N mutant / 製造業者: Varian / モデル: SepF Assembly 57 151 G137N mutant / 磁場強度: 600 MHz / 詳細: with 3.2 BIOMAS probe

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
CS-ROSETTAShen, Vernon, Baker and Baxstructure calculation
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20000 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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