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- PDB-8hub: AMP deaminase 2 in complex with an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hub
タイトルAMP deaminase 2 in complex with an inhibitor
要素AMP deaminase 2
キーワードHYDROLASE / Complex / Deaminase / AMP / IMP / Energy metabolism / inhibitor / allosteric inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclic purine nucleotide metabolic process / AMP deaminase / AMP deaminase activity / IMP biosynthetic process / podocyte development / AMP metabolic process / Purine salvage / IMP salvage / GTP metabolic process / energy homeostasis ...cyclic purine nucleotide metabolic process / AMP deaminase / AMP deaminase activity / IMP biosynthetic process / podocyte development / AMP metabolic process / Purine salvage / IMP salvage / GTP metabolic process / energy homeostasis / ATP metabolic process / cholesterol homeostasis / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
AMP deaminase / AMP deaminase / Adenosine/AMP deaminase active site / Adenosine and AMP deaminase signature. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N4X / AMP deaminase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Adachi, T. / Doi, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2023
タイトル: The discovery of 3,3-dimethyl-1,2,3,4-tetrahydroquinoxaline-1-carboxamides as AMPD2 inhibitors with a novel mechanism of action.
著者: Kitao, Y. / Saito, T. / Watanabe, S. / Ohe, Y. / Takahashi, K. / Akaki, T. / Adachi, T. / Doi, S. / Yamanaka, K. / Murai, Y. / Oba, M. / Suzuki, T.
履歴
登録2022年12月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMP deaminase 2
B: AMP deaminase 2
C: AMP deaminase 2
D: AMP deaminase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)316,15811
ポリマ－315,0114
非ポリマー1,1487
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9270 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area80180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.516, 162.533, 289.758
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
AMP deaminase 2 / AMP deaminase isoform L


分子量: 78752.648 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMPD2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q01433, AMP deaminase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-N4X / 3,3-dimethyl-4-(phenylmethyl)-2~{H}-quinoxaline-1-carboxamide


分子量: 295.379 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H21N3O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.14 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 85 mM MES ph 5.9, 20% PEG8000, 170 mM ammonium sulfate, 15% glycerol, 10mM compound

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.24→98.84 Å / Num. obs: 46752 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 80.18 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 3.24→3.33 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique obs: 3407 / CC1/2: 0.925 / Rpim(I) all: 0.187 / Rrim(I) all: 0.516 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4459精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8HU6

8hu6


解像度: 3.25→98.84 Å / SU ML: 0.3984 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.927
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2758 2325 4.98 %
Rwork0.258 44325 -
obs0.2589 46650 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 93.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→98.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16809 0 70 0 16879
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001717312
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.439423456
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03632527
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00343022
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.57486454
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.25-3.310.36641540.31672593X-RAY DIFFRACTION99.96
3.31-3.390.29431310.2972559X-RAY DIFFRACTION100
3.39-3.460.29121410.30322588X-RAY DIFFRACTION100
3.46-3.550.2951140.2882605X-RAY DIFFRACTION100
3.55-3.650.28191250.27492599X-RAY DIFFRACTION100
3.65-3.750.33951430.28212564X-RAY DIFFRACTION99.96
3.75-3.880.26271410.27782597X-RAY DIFFRACTION100
3.88-4.010.26361240.25582585X-RAY DIFFRACTION99.96
4.01-4.170.30771310.26162609X-RAY DIFFRACTION100
4.17-4.360.2611280.2312602X-RAY DIFFRACTION100
4.36-4.590.22991460.22892608X-RAY DIFFRACTION99.93
4.59-4.880.24471250.23382626X-RAY DIFFRACTION100
4.88-5.260.26291550.2392595X-RAY DIFFRACTION99.89
5.26-5.790.28331350.25712621X-RAY DIFFRACTION99.89
5.79-6.630.28961230.2842647X-RAY DIFFRACTION99.78
6.63-8.350.2841650.26062627X-RAY DIFFRACTION99.18
8.35-98.840.26121440.2382700X-RAY DIFFRACTION97.1
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 105.111723507 Å / Origin y: 50.4563482854 Å / Origin z: 35.319982145 Å
111213212223313233
T0.635507980668 Å2-0.230725079197 Å2-0.0291226929453 Å2-0.653333540439 Å20.0858371114195 Å2--0.719490473738 Å2
L1.08629601288 °20.505195584207 °2-0.111932263488 °2-1.20752116565 °2-0.0757902529114 °2--0.734628671476 °2
S-0.124791518428 Å °0.0956938306527 Å °-0.0445148110804 Å °-0.071913947032 Å °0.123378497666 Å °0.101133939365 Å °0.151667752993 Å °0.028362932074 Å °0.705863397651 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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