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- PDB-8hqo: Neck of DT57C bacteriophage in the full state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hqo
タイトルNeck of DT57C bacteriophage in the full state
要素
  • Head completion protein
  • Portal protein
  • Tail terminator protein
  • Tape measure protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Neck / Portal / T5 / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Head completion protein / : / Bacteriophage Tail Tube Terminator Protein / : / : / Tape measure protein N-terminal / Tape measure protein C-terminal / Bacteriophage/Gene transfer agent portal protein / Phage portal protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Head completion protein / Portal protein / Tape measure protein / Tail terminator protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage DT57C (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ayala, R. / Moiseenko, A.V. / Chen, T.H. / Kulikov, E.E. / Golomidova, A.K. / Orekhov, P.S. / Street, M.A. / Sokolova, O.S. / Letarov, A.V. / Wolf, M.
資金援助 ロシア, 日本, 4件
組織認可番号国
Russian Science Foundation21-44-07002 ロシア
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K20645 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06581 日本
Ministry of Agriculture, Forestry and Fisheries (MAFF)20320378 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Nearly complete structure of bacteriophage DT57C reveals architecture of head-to-tail interface and lateral tail fibers.
著者: Rafael Ayala / Andrey V Moiseenko / Ting-Hua Chen / Eugene E Kulikov / Alla K Golomidova / Philipp S Orekhov / Maya A Street / Olga S Sokolova / Andrey V Letarov / Matthias Wolf /
要旨: The T5 family of viruses are tailed bacteriophages characterized by a long non-contractile tail. The bacteriophage DT57C is closely related to the paradigmal T5 phage, though it recognizes a ...The T5 family of viruses are tailed bacteriophages characterized by a long non-contractile tail. The bacteriophage DT57C is closely related to the paradigmal T5 phage, though it recognizes a different receptor (BtuB) and features highly divergent lateral tail fibers (LTF). Considerable portions of T5-like phages remain structurally uncharacterized. Here, we present the structure of DT57C determined by cryo-EM, and an atomic model of the virus, which was further explored using all-atom molecular dynamics simulations. The structure revealed a unique way of LTF attachment assisted by a dodecameric collar protein LtfC, and an unusual composition of the phage neck constructed of three protein rings. The tape measure protein (TMP) is organized within the tail tube in a three-stranded parallel α-helical coiled coil which makes direct contact with the genomic DNA. The presence of the C-terminal fragment of the TMP that remains within the tail tip suggests that the tail tip complex returns to its original state after DNA ejection. Our results provide a complete atomic structure of a T5-like phage, provide insights into the process of DNA ejection as well as a structural basis for the design of engineered phages and future mechanistic studies.
履歴
登録2022年12月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Portal protein
E: Portal protein
R: Head completion protein
S: Head completion protein
a: Tail terminator protein
B: Portal protein
C: Portal protein
P: Head completion protein
Q: Head completion protein
b: Tail terminator protein
x: Tape measure protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)427,71111
ポリマ－427,71111
非ポリマー00
水00
1
D: Portal protein
E: Portal protein
R: Head completion protein
S: Head completion protein
a: Tail terminator protein
B: Portal protein
C: Portal protein
P: Head completion protein
Q: Head completion protein
b: Tail terminator protein
x: Tape measure protein

D: Portal protein
E: Portal protein
R: Head completion protein
S: Head completion protein
a: Tail terminator protein
B: Portal protein
C: Portal protein
P: Head completion protein
Q: Head completion protein
b: Tail terminator protein
x: Tape measure protein

D: Portal protein
E: Portal protein
R: Head completion protein
S: Head completion protein
a: Tail terminator protein
B: Portal protein
C: Portal protein
P: Head completion protein
Q: Head completion protein
b: Tail terminator protein
x: Tape measure protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,283,13433
ポリマ－1,283,13433
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation2
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質
Portal protein


分子量: 45408.574 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage DT57C (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0A7RUL5
#2: タンパク質
Head completion protein


分子量: 19203.900 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage DT57C (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0A7RSP7
#3: タンパク質 Tail terminator protein


分子量: 18317.475 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage DT57C (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0A7RZ97
#4: タンパク質 Tape measure protein


分子量: 132626.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage DT57C (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0A7RZ92

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tequintavirus DT57C / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Tequintavirus DT57C (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 67 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 34102 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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