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- PDB-8hlt: The co-crystal structure of DYRK2 with YK-2-99B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hlt
タイトルThe co-crystal structure of DYRK2 with YK-2-99B
要素Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
キーワードCELL CYCLE / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity ...dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cytoskeleton / ribonucleoprotein complex / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XSE / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Shen, H.T. / Xiao, Y.B. / Yuan, K. / Yang, P. / Li, Q.N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China)31970547 中国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Discovery of Potent DYRK2 Inhibitors with High Selectivity, Great Solubility, and Excellent Safety Properties for the Treatment of Prostate Cancer.
著者: Yuan, K. / Shen, H. / Zheng, M. / Xia, F. / Li, Q. / Chen, W. / Ji, M. / Yang, H. / Zhuang, X. / Cai, Z. / Min, W. / Wang, X. / Xiao, Y. / Yang, P.
履歴
登録2022年12月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,3874
ポリマ－90,5172
非ポリマー8712
水00
1
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6942
ポリマ－45,2581
非ポリマー4351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6942
ポリマ－45,2581
非ポリマー4351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.820, 60.670, 155.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2


分子量: 45258.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92630, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-XSE / (6-{[(4P)-4-(1,3-benzothiazol-5-yl)-5-fluoropyrimidin-2-yl]amino}pyridin-3-yl)(piperazin-1-yl)methanone


分子量: 435.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H18FN7OS
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.17 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.05M HEPES pH7.0, 12%PEG 3350, 1% Trptone, 1mM NaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 289.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→47.85 Å / Num. obs: 29520 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.132 / Χ2: 0.98 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 198388
反射 シェル解像度: 2.74→2.81 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.017 / Num. measured all: 14840 / Num. unique obs: 2126 / CC1/2: 0.871 / Rpim(I) all: 0.41 / Rrim(I) all: 1.098 / Χ2: 0.89 / Net I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHENIX19精密化
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→47.85 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2669 1860 6.71 %
Rwork0.2092 --
obs0.2131 27702 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→47.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6240 0 62 0 6302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016460
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2558710
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5092456
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065900
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111124
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.880.37141340.30912023X-RAY DIFFRACTION100
2.88-2.960.33351370.27581916X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.060.28281460.25311972X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.170.30511410.25381973X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.290.31711440.24541969X-RAY DIFFRACTION100
3.29-3.440.31061350.22281980X-RAY DIFFRACTION100
3.44-3.620.28341480.21981981X-RAY DIFFRACTION100
3.62-3.850.28371430.22181996X-RAY DIFFRACTION100
3.85-4.150.27481400.20781978X-RAY DIFFRACTION100
4.15-4.560.2541520.18231977X-RAY DIFFRACTION100
4.56-5.220.23681420.17612007X-RAY DIFFRACTION100
5.22-6.580.25231480.21252033X-RAY DIFFRACTION100
6.58-47.850.23491500.19152037X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.4588 Å / Origin y: -11.7727 Å / Origin z: 31.4546 Å
111213212223313233
T0.5654 Å20.0911 Å20.1476 Å2-0.4255 Å2-0.0406 Å2--0.6418 Å2
L3.4139 °2-0.102 °20.9498 °2-0.6713 °2-0.3076 °2--0.9963 °2
S0.0137 Å °-0.5422 Å °0.2584 Å °0.0639 Å °-0.0123 Å °0.1291 Å °-0.0611 Å °-0.149 Å °-0.0121 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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