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万見
- PDB-8h9m: Human ATP synthase state 3a subregion 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h9m
タイトルHuman ATP synthase state 3a subregion 3
要素
  • (ATP synthase F(0) complex subunit ...) x 2
  • (ATP synthase subunit ...ATP合成酵素) x 9
  • ATP synthase protein 8ATP合成酵素
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATP biosynthetic process / Mitochondrial protein import / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / 酸化的リン酸化 / response to copper ion / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATP biosynthetic process / Mitochondrial protein import / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / 酸化的リン酸化 / response to copper ion / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / Mitochondrial protein degradation / response to hyperoxia / 細胞呼吸 / proton transmembrane transport / substantia nigra development / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / 核膜 / ミトコンドリア内膜 / hydrolase activity / ミトコンドリアマトリックス / lipid binding / ミトコンドリア / RNA binding / 生体膜 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals ...ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit g, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATP synthase protein 8 / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial ...ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit g, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATP synthase protein 8 / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit e, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lai, Y. / Zhang, Y. / Liu, F. / Gao, Y. / Gong, H. / Rao, Z.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81520108019 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)813300237 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32100976 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82222042 中国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Structure of the human ATP synthase.
著者: Yuezheng Lai / Yuying Zhang / Shan Zhou / Jinxu Xu / Zhanqiang Du / Ziyan Feng / Long Yu / Ziqing Zhao / Weiwei Wang / Yanting Tang / Xiuna Yang / Luke W Guddat / Fengjiang Liu / Yan Gao / ...著者: Yuezheng Lai / Yuying Zhang / Shan Zhou / Jinxu Xu / Zhanqiang Du / Ziyan Feng / Long Yu / Ziqing Zhao / Weiwei Wang / Yanting Tang / Xiuna Yang / Luke W Guddat / Fengjiang Liu / Yan Gao / Zihe Rao / Hongri Gong /
要旨: Biological energy currency ATP is produced by FF-ATP synthase. However, the molecular mechanism for human ATP synthase action remains unknown. Here, we present snapshot images for three main ...Biological energy currency ATP is produced by FF-ATP synthase. However, the molecular mechanism for human ATP synthase action remains unknown. Here, we present snapshot images for three main rotational states and one substate of human ATP synthase using cryoelectron microscopy. These structures reveal that the release of ADP occurs when the β subunit of FF-ATP synthase is in the open conformation, showing how ADP binding is coordinated during synthesis. The accommodation of the symmetry mismatch between F and F motors is resolved by the torsional flexing of the entire complex, especially the γ subunit, and the rotational substep of the c subunit. Water molecules are identified in the inlet and outlet half-channels, suggesting that the proton transfer in these two half-channels proceed via a Grotthus mechanism. Clinically relevant mutations are mapped to the structure, showing that they are mainly located at the subunit-subunit interfaces, thus causing instability of the complex.
履歴
登録2022年10月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
3: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
4: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
5: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
6: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
7: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
8: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
1: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
2: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
G: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
H: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
I: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
K: ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial
M: ATP synthase subunit d, mitochondrial
N: ATP synthase subunit a
P: ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial
Q: ATP synthase protein 8
R: ATP synthase subunit f, mitochondrial
S: ATP synthase subunit g, mitochondrial
T: ATP synthase subunit e, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,52619
ポリマ－224,52619
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase F(0) complex subunit ... , 2種, 9分子 34567812K

#1: タンパク質
ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 1 / ATP synthase ...ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 1 / ATP synthase proteolipid P1 / ATP synthase proton-transporting mitochondrial F(0) complex subunit C1 / ATPase protein 9 / ATPase subunit c


分子量: 7610.954 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05496
#5: タンパク質 ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk-membrane subunit b / ATP synthase proton-transporting mitochondrial ...ATP synthase peripheral stalk-membrane subunit b / ATP synthase proton-transporting mitochondrial F(0) complex subunit B1 / ATP synthase subunit b / ATPase subunit b


分子量: 24658.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P24539

-
ATP synthase subunit ... , 9種, 9分子 GHIMNPRST

#2: タンパク質 ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATP synthase F1 subunit gamma / F-ATPase gamma subunit


分子量: 30207.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P36542
#3: タンパク質 ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATP synthase F1 subunit delta / F-ATPase delta subunit


分子量: 15029.817 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P30049
#4: タンパク質 ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATPase subunit epsilon / ATP synthase F1 subunit epsilon


分子量: 5790.779 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56381
#6: タンパク質 ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATPase subunit d / ATP synthase peripheral stalk subunit d


分子量: 18383.982 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75947
#7: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP合成酵素 / F-ATPase protein 6


分子量: 24833.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00846
#8: タンパク質 ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / ATP合成酵素 / 6.8 kDa mitochondrial proteolipid protein / MLQ / ATP synthase membrane subunit 6.8PL


分子量: 6673.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56378
#10: タンパク質 ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATP synthase membrane subunit f


分子量: 10804.686 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56134
#11: タンパク質 ATP synthase subunit g, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATPase subunit g / ATP synthase membrane subunit g


分子量: 11309.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75964
#12: タンパク質 ATP synthase subunit e, mitochondrial / ATP合成酵素 / ATPase subunit e / ATP synthase membrane subunit e


分子量: 7947.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56385

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タンパク質 , 1種, 1分子 Q

#9: タンパク質 ATP synthase protein 8 / ATP合成酵素 / A6L / F-ATPase subunit 8


分子量: 8000.634 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03928

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human ATP synthaseATP合成酵素 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.6 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
4cryoSPARCCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45418 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00412324
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58516689
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.8537249
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411971
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042066

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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