+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8h53 | ||||||
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Title | Human asparaginyl-tRNA synthetase in complex with asparagine-AMP | ||||||
Components | Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic | ||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN / asparagine / complex / synthetase / tRNA | ||||||
Function / homology | Function and homology information asparagine-tRNA ligase / asparagine-tRNA ligase activity / asparaginyl-tRNA aminoacylation / CCR3 chemokine receptor binding / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / cerebral cortex development / cell migration / nucleic acid binding / protein dimerization activity ...asparagine-tRNA ligase / asparagine-tRNA ligase activity / asparaginyl-tRNA aminoacylation / CCR3 chemokine receptor binding / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / cerebral cortex development / cell migration / nucleic acid binding / protein dimerization activity / extracellular exosome / ATP binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.16 Å | ||||||
Authors | Park, J.S. / Han, B.W. | ||||||
Funding support | Korea, Republic Of, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Human asparaginyl-tRNA synthetase in complex with asparagine-AMP Authors: Park, J.S. / Han, B.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8h53.cif.gz | 843.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8h53.ent.gz | 578.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8h53.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h5/8h53 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h5/8h53 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5xixS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 54007.523 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NARS1, NARS, NRS / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O43776, asparagine-tRNA ligase |
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-Non-polymers , 5 types, 788 molecules
#2: Chemical | ChemComp-4AD / #3: Chemical | ChemComp-2PN / #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | ChemComp-MG / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.97 Å3/Da / Density % sol: 58.52 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 40 mM potassium phosphate, 20% (v/v) glycerol, 16% (w/v) polyethylene glycol 8,000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9796 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 3, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.16→50 Å / Num. obs: 126122 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 30.77 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 12.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.16→2.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 6260 / CC1/2: 0.868 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5XIX Resolution: 2.16→49.88 Å / SU ML: 0.2486 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.7906 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.86 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.16→49.88 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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