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- PDB-8h4o: Crystal Structure of nucleotide-free Irgb6_T95D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h4o
タイトルCrystal Structure of nucleotide-free Irgb6_T95D mutant
要素T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2
キーワードIMMUNE SYSTEM / Toxoplasma gondii / PV / IRG / GTPase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response to protozoan / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / innate immune response / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / membrane
類似検索 - 分子機能
Immunity-related GTPases-like / : / Interferon-inducible GTPase (IIGP) / IRG-type guanine nucleotide-binding (G) domain / IRG-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Saijo-Hamano, Y. / Okuma, H. / Sakai, N. / Kato, T. / Imasaki, T. / Nitta, R.
資金援助 日本, 6件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21gm0810013 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K06988 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H05254 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K19352 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22H02795 日本
Japan Science and TechnologyJPMJMS2024 日本
引用ジャーナル: Genes Cells / 年: 2024
タイトル: Structural basis of Irgb6 inactivation by Toxoplasma gondii through the phosphorylation of switch I.
著者: Okuma, H. / Saijo-Hamano, Y. / Yamada, H. / Sherif, A.A. / Hashizaki, E. / Sakai, N. / Kato, T. / Imasaki, T. / Kikkawa, S. / Nitta, E. / Sasai, M. / Abe, T. / Sugihara, F. / Maniwa, Y. / ...著者: Okuma, H. / Saijo-Hamano, Y. / Yamada, H. / Sherif, A.A. / Hashizaki, E. / Sakai, N. / Kato, T. / Imasaki, T. / Kikkawa, S. / Nitta, E. / Sasai, M. / Abe, T. / Sugihara, F. / Maniwa, Y. / Kosako, H. / Takei, K. / Standley, D.M. / Yamamoto, M. / Nitta, R.
履歴
登録2022年10月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2
B: T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6892
ポリマ－94,6892
非ポリマー00
水1,74797
1
A: T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3451
ポリマ－47,3451
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3451
ポリマ－47,3451
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.532, 80.613, 147.649
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2 / Interferon-gamma-inducible GTPase Ifggb6 protein / T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate- ...Interferon-gamma-inducible GTPase Ifggb6 protein / T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein


分子量: 47344.703 Da / 分子数: 2 / 変異: T95D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tgtp2, Ifggb6, Irgb6, Mg21, Tgtp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q3T9E4, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: Sodium malonate, PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 54351 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.95 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 10.25
反射 シェル解像度: 2.05→2.17 Å / Num. unique obs: 16439 / CC1/2: 0.508

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4459: ???精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7VEX, 7VES

7vex

7ves


解像度: 2.05→40.55 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2828 1999 3.68 %
Rwork0.2256 --
obs0.2277 54351 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→40.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6392 0 0 97 6489
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.303842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05978
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011125
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.10.3711340.31673511X-RAY DIFFRACTION95
2.1-2.150.32781420.28213684X-RAY DIFFRACTION99
2.15-2.220.32651410.27323697X-RAY DIFFRACTION99
2.22-2.290.3521400.26283694X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.370.30621420.25593718X-RAY DIFFRACTION99
2.37-2.460.36481410.25333704X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.580.31861430.25123732X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.710.30421420.25493704X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.880.34271440.26463757X-RAY DIFFRACTION100
2.88-3.10.30051430.2493777X-RAY DIFFRACTION100
3.1-3.420.27771440.24933754X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.910.29551450.22543791X-RAY DIFFRACTION100
3.91-4.930.25731460.18973832X-RAY DIFFRACTION100
4.93-40.550.23681520.19553997X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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