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- PDB-8h1n: Crystal structure of glucose-2-epimerase mutant_D254A in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h1n
タイトルCrystal structure of glucose-2-epimerase mutant_D254A in complex with D-Glucitol from Runella slithyformis Runsl_4512
要素N-acylglucosamine 2-epimerase
キーワードISOMERASE / mutant form / complex / Runsl
機能・相同性
機能・相同性情報


isomerase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
N-acylglucosamine 2-epimerase/Cellobiose 2-epimerase / N-acylglucosamine 2-epimerase (GlcNAc 2-epimerase) / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / sorbitol / N-acylglucosamine 2-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Runella slithyformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Wang, H. / Sun, X.M. / Saburi, W. / Yu, J. / Yao, M.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18K05382 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K05388 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H01754 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101071 (0058) 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101083 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Structural insights into the substrate specificity and activity of a novel mannose 2-epimerase from Runella slithyformis.
著者: Wang, H. / Sun, X. / Saburi, W. / Hashiguchi, S. / Yu, J. / Ose, T. / Mori, H. / Yao, M.
履歴
登録2022年10月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acylglucosamine 2-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3595
ポリマ－49,0391
非ポリマー3204
水2,108117
1
A: N-acylglucosamine 2-epimerase
ヘテロ分子

A: N-acylglucosamine 2-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,71910
ポリマ－98,0782
非ポリマー6408
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area2660 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area28050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.839, 111.839, 113.384
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 N-acylglucosamine 2-epimerase


分子量: 49039.062 Da / 分子数: 1 / 変異: D254A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Runella slithyformis (バクテリア)
遺伝子: Runsl_4512 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7U4E834
#2: 糖 ChemComp-SOR / sorbitol / D-sorbitol / D-glucitol / ソルビト-ル


タイプ: D-saccharide / 分子量: 182.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.83 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 3.6M sodium formate, 486 mM D-glucitol

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→46.08 Å / Num. obs: 20958 / % possible obs: 99.69 % / 冗長度: 25.9 % / Biso Wilson estimate: 35.21 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.69 / Net I/σ(I): 8.68
反射 シェル解像度: 2.67→2.77 Å / Num. unique obs: 1995 / CC1/2: 0.675

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3vw5

3vw5


解像度: 2.67→46.08 Å / SU ML: 0.335 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.5066
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2467 1043 4.98 %
Rwork0.188 19913 -
obs0.1909 20956 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→46.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3442 0 21 117 3580
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00293560
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53684815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0398490
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043613
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0872468
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.67-2.810.31921300.27162733X-RAY DIFFRACTION97.38
2.81-2.990.29871570.24192787X-RAY DIFFRACTION100
2.99-3.220.28441430.22382799X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.540.28291330.18892856X-RAY DIFFRACTION99.97
3.54-4.050.24781660.17062825X-RAY DIFFRACTION100
4.05-5.10.18831560.1452878X-RAY DIFFRACTION99.97
5.1-46.080.22411580.17833035X-RAY DIFFRACTION99.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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