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- PDB-8h0d: Structure of the thermolabile hemolysin from Vibrio alginolyticus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h0d
タイトルStructure of the thermolabile hemolysin from Vibrio alginolyticus (in complex with docosahexaenoic acid)
要素SGNH/GDSL hydrolase family protein
キーワードHYDROLASE / Vibrio / phospholipase / SGNH hydrolase / GDSL lipase / transferase / thermolabile hemolysin
機能・相同性
機能・相同性情報


lipase activity / carboxylic ester hydrolase activity / lipid metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Lipase, GDSL, active site / Lipolytic enzymes "G-D-S-L" family, serine active site. / GDSL lipase/esterase / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase / SGNH hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / DOCOSA-4,7,10,13,16,19-HEXAENOIC ACID / SGNH/GDSL hydrolase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio alginolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Ma, Q. / Wang, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Catalytic site flexibility facilitates the substrate and catalytic promiscuity of Vibrio dual lipase/transferase.
著者: Wang, C. / Liu, C. / Zhu, X. / Peng, Q. / Ma, Q.
履歴
登録2022年9月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SGNH/GDSL hydrolase family protein
B: SGNH/GDSL hydrolase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,5136
ポリマ－96,7572
非ポリマー7554
水2,774154
1
A: SGNH/GDSL hydrolase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7072
ポリマ－48,3791
非ポリマー3281
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SGNH/GDSL hydrolase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8064
ポリマ－48,3791
非ポリマー4273
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.671, 72.130, 83.489
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.610, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SGNH/GDSL hydrolase family protein / thermolabile hemolysin


分子量: 48378.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio alginolyticus (バクテリア)
遺伝子: F0254_14065 / プラスミド: pETM13 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: A0A7Y4B3E8
#2: 化合物 ChemComp-HXA / DOCOSA-4,7,10,13,16,19-HEXAENOIC ACID / ドコサヘキサエン酸


分子量: 328.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H32O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-1PS / 3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / 1-(3-SULFOPROPYL) PYRIDINIUM / PPS


分子量: 201.243 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11NO3S
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: The crystal of ValTLH in complex with docosahexaenoic acid was grown in a drop containing 1.0 ul of protein solution (6 mg/ml in the buffer 10 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 300mM ...詳細: The crystal of ValTLH in complex with docosahexaenoic acid was grown in a drop containing 1.0 ul of protein solution (6 mg/ml in the buffer 10 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 300mM NDSB201 with 1.25 mM docosahexaenoic acid) and 1.0 ul of reservoir solution (25% polyethylene glycol 20000, 0.15 M magnesium formate).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97852 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97852 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.008→81.779 Å / Num. obs: 51148 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.083 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.008→2.014 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 479 / CC1/2: 0.865 / Rpim(I) all: 0.365 / Rrim(I) all: 0.927 / Rsym value: 0.85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSJan 10, 2022, built on 20220220データ削減
Aimless0.5.29データスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6JKZ

6jkz


解像度: 2.01→81.779 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU R Cruickshank DPI: 0.194 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.187 / SU Rfree Blow DPI: 0.156 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.161
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 2527 4.96 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.193 50957 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 121.83 Å2 / Biso mean: 47.97 Å2 / Biso min: 23.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.0406 Å20 Å20.2934 Å2
2---10.9844 Å20 Å2
3---2.9437 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.01→81.779 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6242 0 51 154 6447
Biso mean--65.88 39.83 -
残基数----777
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2166SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes185HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes950HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6471HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion830SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7614SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6471HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8798HARMONIC21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.25
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.69
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 174 4.64 %
Rwork0.215 3580 -
all0.216 3754 -
obs--99.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8182-0.22340.37451.3429-0.74621.6522-0.26150.04610.0410.35650.1423-0.085-0.18740.04190.1193-0.28780.0309-0.0426-0.3336-0.0684-0.3631-3.5035-2.6681-14.3947
21.70520.47090.09870.8482-0.29712.11130.0517-0.1864-0.23080.1657-0.1114-0.1273-0.1431-0.1610.0597-0.39780.0206-0.0443-0.2462-0.0023-0.3563-23.3855-32.9863-25.874
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|29 - A|418 }A29 - 418
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|30 - B|416 }B30 - 416

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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