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万見
- PDB-8gvv: PTPN21 PTP domain C1108S mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gvv
タイトルPTPN21 PTP domain C1108S mutant
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 21
キーワードHYDROLASE / PTPN21 / phosphotase domain / PTP / PTPD1
機能・相同性
機能・相同性情報


protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoskeleton / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-14/21 / PTPN14/21, FERM domain C-lobe / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-14/21 / PTPN14/21, FERM domain C-lobe / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 21
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chen, L. / Zheng, Y.Y. / Zhou, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Structural analysis of PTPN21 reveals a dominant-negative effect of the FERM domain on its phosphatase activity.
著者: Chen, L. / Qian, Z. / Zheng, Y. / Zhang, J. / Sun, J. / Zhou, C. / Xiao, H.
履歴
登録2022年9月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1405
ポリマ－34,6641
非ポリマー4764
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.382, 56.433, 72.099
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.900, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1202-

IOD

21A-1203-

IOD

31A-1542-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 21 / Protein-tyrosine phosphatase D1


分子量: 34664.465 Da / 分子数: 1 / 断片: PTPN21 PTP domain / 変異: C1108S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN21, PTPD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16825, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: I / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.29 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 3350, 250 mM Sodium iodide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→24.35 Å / Num. obs: 54178 / % possible obs: 99.85 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05156 / Rpim(I) all: 0.02156 / Net I/σ(I): 22.44
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / Rmerge(I) obs: 0.354 / Num. unique obs: 2524 / CC1/2: 0.957 / Rpim(I) all: 0.156

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20rc1_4392精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BZL

2bzl


解像度: 1.8→24.35 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2273 2731 5.04 %
Rwork0.1904 51447 -
obs0.1923 54178 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 85.34 Å2 / Biso mean: 31.7186 Å2 / Biso min: 11.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→24.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2323 0 8 242 2573
Biso mean--25.67 36.97 -
残基数----286
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.830.31881380.31662524266298
1.83-1.860.2778960.253125832679100
1.86-1.90.3021450.246725882733100
1.9-1.940.27631470.245525512698100
1.94-1.980.25961220.21542579270199
1.98-2.030.33171010.201226272728100
2.03-2.080.21821500.212225322682100
2.08-2.130.25791290.194726362765100
2.13-2.20.23571360.186425292665100
2.2-2.270.22291410.20052574271599
2.27-2.350.2621420.19726272769100
2.35-2.440.22711350.193825522687100
2.44-2.550.23871770.194125022679100
2.55-2.690.21031150.190326392754100
2.69-2.860.23761450.197925772722100
2.86-3.080.23351600.188225602720100
3.08-3.380.21421420.187525352677100
3.39-3.870.19921470.165625832730100
3.87-4.870.1981240.15872593271799
4.87-24.350.21871390.19152556269599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3309-0.34790.48512.14780.6142.9548-0.0501-0.2904-0.15040.38780.00340.08580.2814-0.05380.02330.1855-0.0288-0.01820.18030.03230.1844-18.553-17.151422.667
22.2242-0.20120.72183.20340.24312.86940.09710.07730.0885-0.189-0.0432-0.0314-0.10670.2484-0.03680.1163-0.0040.01620.1427-0.0010.1177-13.525-10.24667.4888
31.2876-0.060.21831.4596-0.8413.3753-0.0146-0.07050.0763-0.00410.03890.0361-0.2874-0.0977-0.01290.1429-0.00190.01070.102-0.0110.1537-22.1611-5.221914.057
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 878 through 944 )A878 - 944
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 945 through 1019 )A945 - 1019
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1020 through 1171 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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