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- PDB-8gpk: Crystal structure of human anti-HIV-1 broadly neutralizing antibo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gpk
タイトルCrystal structure of human anti-HIV-1 broadly neutralizing antibody F6 Fab
要素
  • F6 Fab heavy Chain
  • F6 Fab light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Antibody / Fab / HIV-1 / Env binding
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Niu, J. / Yang, B.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structures and immune recognition of Env trimers from two Asia prevalent HIV-1 CRFs.
著者: Jun Niu / Qi Wang / Wenwen Zhao / Bing Meng / Youwei Xu / Xianfang Zhang / Yi Feng / Qilian Qi / Yanling Hao / Xuan Zhang / Ying Liu / Jiangchao Xiang / Yiming Shao / Bei Yang /
要旨: Structure-guided immunofocusing HIV-1 vaccine design entails a comprehensive understanding of Envs from diverse HIV-1 subtypes, including circulating recombinant forms (CRFs). Here, we present the ...Structure-guided immunofocusing HIV-1 vaccine design entails a comprehensive understanding of Envs from diverse HIV-1 subtypes, including circulating recombinant forms (CRFs). Here, we present the cryo-EM structures of Envs from two Asia prevalent CRFs (CRF01_AE and CRF07_BC) at 3.0 and 3.5 Å. We compare the structures and glycosylation patterns of Envs from different subtypes and perform cross-clade statistical analyses to reveal the unique features of CRF01_AE V1 region, which are associated with the resistance to certain bNAbs. We also solve a 4.1 Å cryo-EM structure of CRF01_AE Env in complex with F6, the first bNAb from CRF01_AE-infected individuals. F6 recognizes a gp120-gp41 spanning epitope to allosterically destabilize the Env trimer apex and weaken inter-protomer packing, which in turn hinders the receptor binding and induces Env trimer disassembly, demonstrating a dual mechanism of neutralization. These findings broaden our understanding of CRF Envs and shed lights on immunofocusing HIV-1 vaccine design.
履歴
登録2022年8月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月30日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F6 Fab heavy Chain
B: F6 Fab light chain
C: F6 Fab heavy Chain
D: F6 Fab light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,8874
ポリマ－98,8874
非ポリマー00
水00
1
A: F6 Fab heavy Chain
B: F6 Fab light chain


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
  • 49.4 kDa, 2 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4442
ポリマ－49,4442
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area20100 Å2
手法PISA
2
C: F6 Fab heavy Chain
D: F6 Fab light chain


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 49.4 kDa, 2 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4442
ポリマ－49,4442
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.245, 62.271, 97.843
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.18, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: 抗体 F6 Fab heavy Chain


分子量: 25333.791 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 F6 Fab light chain


分子量: 24109.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.66 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium citrate, 20% PEG 3,350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→19.71 Å / Num. obs: 29265 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 63.58 Å2 / CC1/2: 0.97 / Rpim(I) all: 0.13 / Rrim(I) all: 0.24 / Net I/σ(I): 6.11
反射 シェル解像度: 3.3→3.5 Å / Num. unique obs: 1352 / CC1/2: 0.87

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BMF

5bmf


解像度: 3.34→19.71 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2806 2955 10.1 %
Rwork0.2417 --
obs0.2455 29265 97.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.34→19.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5758 0 0 0 5758
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035875
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7417964
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.36810
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046900
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061007
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.34-3.390.3527910.3573817X-RAY DIFFRACTION63
3.39-3.450.31861560.29851243X-RAY DIFFRACTION97
3.45-3.510.29611300.30331284X-RAY DIFFRACTION100
3.51-3.580.30371260.29111254X-RAY DIFFRACTION98
3.58-3.650.36451690.26591288X-RAY DIFFRACTION100
3.65-3.730.27911260.27471276X-RAY DIFFRACTION100
3.73-3.820.27111620.25711272X-RAY DIFFRACTION100
3.82-3.910.31761150.25171304X-RAY DIFFRACTION100
3.91-4.020.28871500.26031263X-RAY DIFFRACTION100
4.02-4.140.29911480.22711319X-RAY DIFFRACTION100
4.14-4.270.28041560.22891249X-RAY DIFFRACTION99
4.27-4.420.27171350.22471299X-RAY DIFFRACTION98
4.42-4.590.27361390.20571255X-RAY DIFFRACTION100
4.59-4.80.23911620.20391285X-RAY DIFFRACTION100
4.8-5.050.23221510.21311254X-RAY DIFFRACTION100
5.05-5.360.26261300.21391296X-RAY DIFFRACTION100
5.36-5.760.3031490.23931261X-RAY DIFFRACTION98
5.76-6.320.28151410.25561257X-RAY DIFFRACTION99
6.33-7.20.27151400.25441301X-RAY DIFFRACTION100
7.2-8.930.24721380.22821269X-RAY DIFFRACTION98
8.93-19.710.26691410.23021264X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.464 Å / Origin y: 15.8549 Å / Origin z: -22.641 Å
111213212223313233
T0.8583 Å2-0.012 Å2-0.2451 Å2-0.5322 Å20.0023 Å2--0.6138 Å2
L0.9815 °20.0137 °2-0.4615 °2--0.1365 °20.0509 °2--0.063 °2
S-0.0207 Å °-0.0809 Å °0.098 Å °-0.0402 Å °0.0598 Å °0.0405 Å °0.1013 Å °0.014 Å °-0.0501 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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