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- PDB-8go8: Structure of beta-arrestin1 in complex with a phosphopeptide corr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8go8
タイトルStructure of beta-arrestin1 in complex with a phosphopeptide corresponding to the human C5a anaphylatoxin chemotactic receptor 1, C5aR1
要素
  • Beta-arrestin-1
  • C5a anaphylatoxin chemotactic receptor 1
  • Fab30 heavy chain
  • Fab30 light chain
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / GPCR / Arrestin / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C5a signaling pathway / V2 vasopressin receptor binding / presynapse organization / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / alpha-1B adrenergic receptor binding ...complement component C5a signaling pathway / V2 vasopressin receptor binding / presynapse organization / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / alpha-1B adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone signaling pathway / protein phosphorylated amino acid binding / complement component C5a receptor activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / angiotensin receptor binding / response to peptidoglycan / AP-2 adaptor complex binding / Ub-specific processing proteases / MAP2K and MAPK activation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / sensory perception of chemical stimulus / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / negative regulation of interleukin-8 production / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / complement receptor mediated signaling pathway / G protein-coupled receptor internalization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / arrestin family protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / response to morphine / clathrin binding / stress fiber assembly / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of macrophage chemotaxis / pseudopodium / amyloid-beta clearance / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / phototransduction / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cellular defense response / insulin-like growth factor receptor binding / clathrin-coated pit / positive regulation of protein ubiquitination / neutrophil chemotaxis / negative regulation of protein ubiquitination / astrocyte activation / GTPase activator activity / Peptide ligand-binding receptors / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation / phosphoprotein binding / mRNA transcription by RNA polymerase II / microglial cell activation / G protein-coupled receptor activity / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / cognition / positive regulation of protein phosphorylation / endocytosis / positive regulation of angiogenesis / chemotaxis / apical part of cell / protein transport / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / G alpha (i) signalling events / regulation of apoptotic process / basolateral plasma membrane / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / molecular adaptor activity / dendritic spine / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron apoptotic process / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein ubiquitination / endosome / positive regulation of MAPK cascade / defense response to Gram-positive bacterium / postsynaptic density / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Anaphylatoxin chemotactic receptor, C3a/C5a1/C5a2 / Formyl peptide receptor-related / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain ...Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Anaphylatoxin chemotactic receptor, C3a/C5a1/C5a2 / Formyl peptide receptor-related / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C5a anaphylatoxin chemotactic receptor 1 / Beta-arrestin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Maharana, J. / Sarma, P. / Yadav, M.K. / Banerjee, R. / Shukla, A.K.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Science and Engineering Research Board (SERB)IPA/2020/000405 インド
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Structural snapshots uncover a key phosphorylation motif in GPCRs driving β-arrestin activation.
著者: Jagannath Maharana / Parishmita Sarma / Manish K Yadav / Sayantan Saha / Vinay Singh / Shirsha Saha / Mohamed Chami / Ramanuj Banerjee / Arun K Shukla /
要旨: Agonist-induced GPCR phosphorylation is a key determinant for the binding and activation of β-arrestins (βarrs). However, it is not entirely clear how different GPCRs harboring divergent ...Agonist-induced GPCR phosphorylation is a key determinant for the binding and activation of β-arrestins (βarrs). However, it is not entirely clear how different GPCRs harboring divergent phosphorylation patterns impart converging active conformation on βarrs leading to broadly conserved functional responses such as desensitization, endocytosis, and signaling. Here, we present multiple cryo-EM structures of activated βarrs in complex with distinct phosphorylation patterns derived from the carboxyl terminus of different GPCRs. These structures help identify a P-X-P-P type phosphorylation motif in GPCRs that interacts with a spatially organized K-K-R-R-K-K sequence in the N-domain of βarrs. Sequence analysis of the human GPCRome reveals the presence of this phosphorylation pattern in a large number of receptors, and its contribution in βarr activation is demonstrated by targeted mutagenesis experiments combined with an intrabody-based conformational sensor. Taken together, our findings provide important structural insights into the ability of distinct GPCRs to activate βarrs through a significantly conserved mechanism.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2023
タイトル: Structure of beta-arrestin in complex with a phosphopeptide
著者: Maharana, J. / Sarma, P. / Yadav, M.K. / Banerjee, R. / Shukla, A.K.
履歴
登録2022年8月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-arrestin-1
V: C5a anaphylatoxin chemotactic receptor 1
B: Beta-arrestin-1
U: C5a anaphylatoxin chemotactic receptor 1
H: Fab30 heavy chain
I: Fab30 heavy chain
L: Fab30 light chain
M: Fab30 light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,4698
ポリマ－197,4698
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Beta-arrestin-1 / Arrestin beta-1


分子量: 47088.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Arrb1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29066
#2: タンパク質・ペプチド C5a anaphylatoxin chemotactic receptor 1 / C5a anaphylatoxin chemotactic receptor / C5a-R / C5aR


分子量: 2698.340 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21730
#3: 抗体 Fab30 heavy chain


分子量: 25512.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 抗体 Fab30 light chain


分子量: 23435.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Peptide bound beta-arrestin1 in complex with Fab30COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2beta-arrestin1COMPLEX#11RECOMBINANT
3C5a anaphylatoxin chemotactic receptor 1COMPLEX#21SYNTHETIC
4Fab30COMPLEX#3-#41RECOMBINANT
分子量値: 0.19 MDa / 実験値: YES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2300 mMSodium chlorideNaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K / 詳細: Blotted for 3 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 56 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 6212
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.3.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC3.3.1CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
12cryoSPARC3.3.1分類
13cryoSPARC3.3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 4304237
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 84655 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 4JQI

4jqi


Accession code: 4JQI / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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