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万見
- PDB-8g7d: Cryo-EM structure of full length Neuroligin-2 from Mouse -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g7d
タイトルCryo-EM structure of full length Neuroligin-2 from Mouse
要素Neuroligin-1,Neuroligin-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Neuroligin-2
機能・相同性
機能・相同性情報


neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / cytoskeletal matrix organization at active zone / positive regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / Neurexins and neuroligins / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuron to neuron synapse ...neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / cytoskeletal matrix organization at active zone / positive regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / Neurexins and neuroligins / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuron to neuron synapse / jump response / neurotransmitter-gated ion channel clustering / positive regulation of t-SNARE clustering / postsynaptic specialization assembly / excitatory synapse assembly / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / terminal button organization / postsynaptic density protein 95 clustering / positive regulation of synaptic vesicle clustering / postsynaptic membrane assembly / synapse maturation / maintenance of synapse structure / presynaptic membrane assembly / synaptic vesicle targeting / synaptic vesicle clustering / thigmotaxis / ribbon synapse / synaptic membrane adhesion / receptor localization to synapse / filopodium tip / neuron cell-cell adhesion / insulin metabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / neurexin family protein binding / NMDA glutamate receptor clustering / inhibitory synapse / presynapse assembly / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of postsynaptic density assembly / AMPA glutamate receptor clustering / protein localization to synapse / dopaminergic synapse / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / glycinergic synapse / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / inhibitory synapse assembly / positive regulation of synapse assembly / protein localization to cell surface / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of filopodium assembly / regulation of neuron differentiation / postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to synapse / synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of dendritic spine development / social behavior / locomotory exploration behavior / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of presynapse assembly / synaptic cleft / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / sensory perception of pain / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / dendritic shaft / neuron projection morphogenesis / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / GABA-ergic synapse / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / synapse organization / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of neuron projection development / rhythmic process / nervous system development / presynapse / presynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynaptic density / external side of plasma membrane / axon / positive regulation of cell population proliferation / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / cell surface / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neuroligin / : / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuroligin-2 / Neuroligin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Boyd, R. / Wang, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1R25Gm146860 米国
McKnight Foundation2022 Scholar Award 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of full length mouse Neuroligin-2 at 3.28 Angstroms resolution
著者: Boyd, R. / Wang, W.
履歴
登録2023年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuroligin-1,Neuroligin-2
B: Neuroligin-1,Neuroligin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,3386
ポリマ－190,4542
非ポリマー8854
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Neuroligin-1,Neuroligin-2


分子量: 95226.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nlgn1, Kiaa1070, Nlgn2, Kiaa1366 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99K10, UniProt: Q69ZK9
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Neuroligin-2 Dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
31 mMMagnesium chlorideMgCl21
40.5 mMCalcium chlorideCaCl21
50.05 %LMNG1
試料濃度: 5.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: Blot force 20, blot time 5s, single blot

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 倍率（補正後）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / Cs: 0 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 90 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4989
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimera1.16モデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC3最終オイラー角割当
11cryoSPARC3分類
12cryoSPARC3３次元再構成
13PHENIX1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 674761
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 77577 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 3BL8

3bl8


Accession code: 3BL8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0038577
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50111706
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.1921189
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041286
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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