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- PDB-8g0h: Human PARP1 deltaV687-E688 bound to UKTT5 (compound 10) and to a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g0h
タイトルHuman PARP1 deltaV687-E688 bound to UKTT5 (compound 10) and to a DNA double strand break.
要素
  • DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
  • DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
  • Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3),Poly [ADP-ribose] polymerase 1
  • Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードDNA binding protein/DNA / PARP / ADP-ribose transferase / DNA break detection / Zinc finger / DNA binding protein-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of catalytic activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / signal transduction involved in regulation of gene expression / positive regulation of necroptotic process / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / mitochondrial DNA repair / response to aldosterone / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / nuclear replication fork / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / site of DNA damage / R-SMAD binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein autoprocessing / macrophage differentiation / decidualization / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleosome binding / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of innate immune response / protein localization to chromatin / telomere maintenance / nucleotidyltransferase activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein-DNA complex / response to gamma radiation / mitochondrion organization / nuclear estrogen receptor binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein modification process / Dual Incision in GG-NER / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of protein localization to nucleus / Formation of Incision Complex in GG-NER / cellular response to amyloid-beta / cellular response to UV / NAD binding / double-strand break repair / nuclear envelope / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / nucleolus / apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily ...Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
DNA molecule (その他)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Rouleau-Turcotte, E. / Pascal, J.M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT173370 カナダ
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2024
タイトル: Novel modifications of PARP inhibitor veliparib increase PARP1 binding to DNA breaks.
著者: Velagapudi, U.K. / Rouleau-Turcotte, E. / Billur, R. / Shao, X. / Patil, M. / Black, B.E. / Pascal, J.M. / Talele, T.T.
履歴
登録2023年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
P: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
N: DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
M: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
A: Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3),Poly [ADP-ribose] polymerase 1
C: Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3),Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,45814
ポリマ－182,3488
非ポリマー1,1116
水00
1
O: DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
P: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
C: Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3),Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,7297
ポリマ－91,1744
非ポリマー5553
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3510 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area37000 Å2
手法PISA
2
N: DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
M: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')
A: Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3),Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,7297
ポリマ－91,1744
非ポリマー5553
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area36780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.066, 110.172, 117.086
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
DNA鎖 , 2種, 4分子 ONPM

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*GP*AP*CP*G)-3')


分子量: 1505.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) DNA molecule (その他)
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*G)-3')


分子量: 1496.011 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) DNA molecule (その他)

-
タンパク質 , 2種, 4分子 DBAC

#3: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 ...PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1 / Protein poly-ADP-ribosyltransferase PARP1


分子量: 56909.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#4: タンパク質 Fusion of human PARP1 zinc fingers 1 and 3 (Zn1, Zn3),Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 ...PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1 / Protein poly-ADP-ribosyltransferase PARP1


分子量: 31262.848 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの

-
非ポリマー , 2種, 6分子

#5: 化合物 ChemComp-YH0 / 2-(4-{[2-(1H-benzimidazol-2-yl)ethyl]carbamoyl}phenyl)-1H-benzimidazole-7-carboxamide


分子量: 424.455 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H20N6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 12% PEG6000 and 100 mM MES pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1158 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1158 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→110.17 Å / Num. obs: 24750 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.162 / Rpim(I) all: 0.081 / Rrim(I) all: 0.182 / Χ2: 1.15 / Net I/σ(I): 6.1 / Num. measured all: 115824
反射 シェル解像度: 3.8→4.06 Å / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 2.642 / Num. measured all: 21838 / Num. unique obs: 4460 / CC1/2: 0.226 / Rpim(I) all: 1.31 / Rrim(I) all: 2.961 / Χ2: 1.07 / Net I/σ(I) obs: 0.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.19.2_4159精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7S6M

7s6m


解像度: 3.8→76.59 Å / SU ML: 0.68 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 37.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3056 1286 5.21 %
Rwork0.2404 --
obs0.2436 24664 99.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→76.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11021 398 68 0 11487
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211778
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50515976
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8494466
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391729
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032038
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8-3.950.38911470.38272522X-RAY DIFFRACTION97
3.95-4.130.40391440.37132578X-RAY DIFFRACTION99
4.13-4.350.35591580.32162587X-RAY DIFFRACTION100
4.35-4.620.33481170.27872622X-RAY DIFFRACTION100
4.62-4.980.30011380.25842600X-RAY DIFFRACTION100
4.98-5.480.32221670.25342587X-RAY DIFFRACTION100
5.48-6.270.34971460.27762597X-RAY DIFFRACTION100
6.27-7.90.30891440.25562624X-RAY DIFFRACTION99
7.9-76.590.25251250.17492661X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0086-0.0161-0.01910.0808-0.05250.0107-0.7388-0.4230.3973-0.4702-0.68010.9144-0.0242-1.08470.00221.6097-0.225-0.3342.21160.08982.7393-3.146635.506568.0375
20.05790.023-0.06270.01070.00370.12120.33410.459-0.669-0.18950.14030.54850.62281.76820.00072.7305-0.14130.11621.6217-0.26333.3421-6.069630.922662.3177
30.040.04270.02470.06740.05390.04491.03350.6195-0.33730.6599-1.41741.2782-0.3531-0.64020.00082.51780.1278-0.14192.0683-0.1011.9318-4.58830.922972.1537
42.57940.2964-2.45181.0618-0.1992-0.1736-0.10950.11440.36530.2040.11640.04720.3035-0.2185-0.00012.0235-0.0238-0.14362.08680.14671.671340.99134.293157.592
5-0.46640.07121.4848-0.04931.0823.9289-0.06130.0126-0.1167-0.28280.2035-0.2959-0.0330.056702.002-0.06130.16992.01950.08621.817916.11222.4071112.4267
60.022-0.0017-0.00750.02790.01780.0148-1.2339-0.22071.3150.37230.48261.23310.07341.29590.00092.44370.26260.05662.076-0.35062.7563-10.83115.320773.5152
72.18041.08550.03731.4997-0.86221.8990.2197-0.26380.33660.9887-0.44791.27920.3652-0.4150.00011.7942-0.10470.31031.8546-0.21343.0049-24.404614.286481.0127
81.69350.5880.85980.5314-0.00571.87510.13950.79050.0454-1.1942-0.2676-0.05950.0522-0.08040.00022.33380.0907-0.42582.2035-0.23562.0153-8.645821.744546.7052
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'O' and resid 1 through 5)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'P' and resid 22 through 26)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'N' and resid 1 through 5)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 531 through 1020)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'B' and resid 531 through 1020)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'M' and resid 22 through 26)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'A' and resid 6 through 359)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'C' and resid 3 through 361)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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