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- PDB-8frg: Mouse acidic mammalian chitinase, catalytic domain in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8frg
タイトルMouse acidic mammalian chitinase, catalytic domain in complex with N,N'-diacetylchitobiose at pH 5.43
要素Acidic mammalian chitinase
キーワードHYDROLASE / GH18 chitinase / acidic mammalian chitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Digestion of dietary carbohydrate / production of molecular mediator involved in inflammatory response / chitinase activity / endochitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / positive regulation of chemokine production / immune system process ...Digestion of dietary carbohydrate / production of molecular mediator involved in inflammatory response / chitinase activity / endochitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / positive regulation of chemokine production / immune system process / apoptotic process / extracellular space / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chitin-binding domain type 2 / Chitin binding domain / Chitin binding Peritrophin-A domain / Chitin-binding type-2 domain profile. / Chitin binding domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II ...Chitin-binding domain type 2 / Chitin binding domain / Chitin binding Peritrophin-A domain / Chitin-binding type-2 domain profile. / Chitin binding domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Acidic mammalian chitinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Diaz, R.E. / Fraser, J.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Other governmentT29IP0554
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM124169 米国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Structural characterization of ligand binding and pH-specific enzymatic activity of mouse Acidic Mammalian Chitinase.
著者: Diaz, R.E. / Ecker, A.K. / Correy, G.J. / Asthana, P. / Young, I.D. / Faust, B. / Thompson, M.C. / Seiple, I.B. / Van Dyken, S.J. / Locksley, R.M. / Fraser, J.S.
履歴
登録2023年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / Item: _citation.year
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acidic mammalian chitinase
B: Acidic mammalian chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9908
ポリマ－89,2442
非ポリマー1,7466
水15,133840
1
A: Acidic mammalian chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5195
ポリマ－44,6221
非ポリマー8974
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Acidic mammalian chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4713
ポリマ－44,6221
非ポリマー8492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.893, 105.041, 70.812
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 Acidic mammalian chitinase / AMCase / YNL


分子量: 44621.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Chia, Chia1 / プラスミド: mAMCase_CatD_6xHis_pTwistCMV / 細胞株 (発現宿主): ExpiCHO-S
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q91XA9, chitinase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 840 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.45 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.43
詳細: 11 mg/mL AMCase catalytic domain 20% w/v PEG 6000 0.1 M Sodium Acetate pH 5.43 0.2 M Magnesium Chloride 29.00 mM GlcNAc2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11578 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11578 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→69.59 Å / Num. obs: 71369 / % possible obs: 99.56 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 15.76 Å2 / CC1/2: 0.994 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1321 / Rpim(I) all: 0.05843 / Rrim(I) all: 0.1448 / Net I/σ(I): 6.18
反射 シェル解像度: 1.74→1.803 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.4674 / Mean I/σ(I) obs: 2.56 / Num. unique obs: 37138 / CC1/2: 0.845 / CC star: 0.957 / Rpim(I) all: 0.2207 / Rrim(I) all: 0.5188 / % possible all: 99.05

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia20.3.8.0データ削減
DIALS2.2.10-g6dafd9427-releaseデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
Coot0.9.6モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.74→69.59 Å / SU ML: 0.1819 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 20.5198
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2081 3561 4.99 %
Rwork0.1656 67734 -
obs0.1677 71295 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→69.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5880 0 118 851 6849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00836724
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95239233
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541978
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00771204
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.94612355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.74-1.760.28081270.22622655X-RAY DIFFRACTION98.65
1.76-1.790.27411460.21852644X-RAY DIFFRACTION99.5
1.79-1.820.26591340.21042681X-RAY DIFFRACTION98.95
1.82-1.850.27091330.19942703X-RAY DIFFRACTION99.93
1.85-1.880.25061320.19112677X-RAY DIFFRACTION99.72
1.88-1.910.2171480.18192667X-RAY DIFFRACTION99.75
1.91-1.940.23021330.17522713X-RAY DIFFRACTION99.72
1.94-1.980.24651300.17652698X-RAY DIFFRACTION99.4
1.98-2.020.21441420.16782696X-RAY DIFFRACTION99.93
2.02-2.060.23561380.17482675X-RAY DIFFRACTION99.89
2.06-2.110.22581390.16722714X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.160.22171400.172689X-RAY DIFFRACTION99.89
2.17-2.220.2181470.1622695X-RAY DIFFRACTION99.72
2.22-2.290.21461710.16312672X-RAY DIFFRACTION99.48
2.29-2.360.20991320.15882687X-RAY DIFFRACTION99.86
2.36-2.450.24011510.16152736X-RAY DIFFRACTION99.93
2.45-2.550.21611570.16632684X-RAY DIFFRACTION99.93
2.55-2.660.24841410.1692713X-RAY DIFFRACTION99.83
2.66-2.80.18891380.16582733X-RAY DIFFRACTION99.83
2.8-2.980.22551600.17222713X-RAY DIFFRACTION99.72
2.98-3.210.19581460.17242732X-RAY DIFFRACTION99.52
3.21-3.530.18261310.14772749X-RAY DIFFRACTION99.65
3.53-4.040.15621410.13292732X-RAY DIFFRACTION98.46
4.04-5.090.13621370.12932778X-RAY DIFFRACTION98.68
5.09-69.590.24011670.1982898X-RAY DIFFRACTION99.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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