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- PDB-8ff3: Amyloid-beta (1-40) fibrils derived from familial Dutch-type CAA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ff3
タイトルAmyloid-beta (1-40) fibrils derived from familial Dutch-type CAA patient (population B)
要素Amyloid-beta precursor protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / vascular / fibril / human
機能・相同性
機能・相同性情報


amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity ...amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / growth factor receptor binding / peptidase activator activity / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / positive regulation of amyloid fibril formation / Lysosome Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / astrocyte projection / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / dendrite development / positive regulation of protein metabolic process / TRAF6 mediated NF-kB activation / signaling receptor activator activity / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of long-term synaptic potentiation / modulation of excitatory postsynaptic potential / The NLRP3 inflammasome / transition metal ion binding / main axon / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / ECM proteoglycans / regulation of presynapse assembly / positive regulation of T cell migration / neuronal dense core vesicle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / cellular response to manganese ion / Notch signaling pathway / clathrin-coated pit / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / astrocyte activation / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / axonogenesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / response to interleukin-1 / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / platelet alpha granule lumen / cellular response to cAMP / positive regulation of glycolytic process / central nervous system development / positive regulation of interleukin-1 beta production / adult locomotory behavior / endosome lumen / dendritic shaft / positive regulation of long-term synaptic potentiation / trans-Golgi network membrane / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / learning / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / locomotory behavior / microglial cell activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / cellular response to nerve growth factor stimulus / recycling endosome / visual learning / positive regulation of interleukin-6 production / response to lead ion / Golgi lumen / cognition / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of inflammatory response / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / positive regulation of tumor necrosis factor production / Platelet degranulation / heparin binding / regulation of translation / regulation of gene expression / early endosome membrane / G alpha (i) signalling events / perikaryon / G alpha (q) signalling events / dendritic spine
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Crooks, E.J. / Fu, Z. / Chowdury, S. / Smith, S.O.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG061775 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG027317 米国
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2024
タイトル: An electrostatic cluster guides Aβ40 fibril formation in sporadic and Dutch-type cerebral amyloid angiopathy.
著者: Ziao Fu / Elliot J Crooks / Brandon A Irizarry / Xiaoyue Zhu / Saikat Chowdhury / William E Van Nostrand / Steven O Smith /
要旨: Cerebral amyloid angiopathy (CAA) is associated with the accumulation of fibrillar Aβ peptides upon and within the cerebral vasculature, which leads to loss of vascular integrity and contributes to ...Cerebral amyloid angiopathy (CAA) is associated with the accumulation of fibrillar Aβ peptides upon and within the cerebral vasculature, which leads to loss of vascular integrity and contributes to disease progression in Alzheimer's disease (AD). We investigate the structure of human-derived Aβ40 fibrils obtained from patients diagnosed with sporadic or familial Dutch-type (E22Q) CAA. Using cryo-EM, two primary structures are identified containing elements that have not been observed in in vitro Aβ40 fibril structures. One population has an ordered N-terminal fold comprised of two β-strands stabilized by electrostatic interactions involving D1, E22, D23 and K28. This charged cluster is disrupted in the second population, which exhibits a disordered N-terminus and is favored in fibrils derived from the familial Dutch-type CAA patient. These results illustrate differences between human-derived CAA and AD fibrils, and how familial CAA mutations can guide fibril formation.
履歴
登録2022年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
b: Amyloid-beta precursor protein
C: Amyloid-beta precursor protein
a: Amyloid-beta precursor protein
c: Amyloid-beta precursor protein
A: Amyloid-beta precursor protein
B: Amyloid-beta precursor protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0156
ポリマ－26,0156
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 6 / Rise per n subunits: 2.44 Å / Rotation per n subunits: 179.75 °)

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Amyloid-beta precursor protein / APP / ABPP / APPI / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Amyloid-beta A4 ...APP / ABPP / APPI / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Amyloid-beta A4 protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II


分子量: 4335.852 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 653-692 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Fibrillar assembly of human Amyloid-beta 1-40 from a familial Dutch-type cerebral amyloid angiopathy patient
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 4.3299 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Brain / 組織: Vasculature
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Templated growth from human-derived vascular amyloid deposits
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 92000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 86.11 sec. / 電子線照射量: 56.92 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2140
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 100 / 利用したフレーム数/画像: 1-99

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU画像取得
4Gctf1.06CTF補正Per-micrograph correction
5RELION3.1.1CTF補正Per-particle correction
8Cootモデルフィッティング
10RELION3.1.1初期オイラー角割当
11RELION3.1.1最終オイラー角割当
12RELION3.1.1分類
13RELION3.1.1３次元再構成
14PHENIX1.19.1モデル精密化
15ISOLDE1.4モデル精密化
CTF補正詳細: Per-micrograph correction via Gctf. Aberration, magnification, and per-particle corrections via RELION.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 179.75 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.44 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 6946 / 詳細: Manual helical picking
3次元再構成解像度: 3.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 73287 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 71.7 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6W0O

6w0o


PDB chain-ID: A / Accession code: 6W0O / Pdb chain residue range: 10-40 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0021074
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4171428
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.701372
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.056168
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.001180

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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