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万見
- PDB-8f8t: Cryo-EM structure of the Tropomodulin-capped pointed end of F-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8f8t
タイトルCryo-EM structure of the Tropomodulin-capped pointed end of F-actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Tropomodulin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Actin cytoskeleton / filament / Tmod
機能・相同性
機能・相同性情報


pointed-end actin filament capping / lens fiber cell development / myofibril assembly / Striated Muscle Contraction / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / cortical cytoskeleton / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding ...pointed-end actin filament capping / lens fiber cell development / myofibril assembly / Striated Muscle Contraction / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / cortical cytoskeleton / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / sarcomere / adult locomotory behavior / filopodium / muscle contraction / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / actin binding / cell body / cytoskeleton / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tropomodulin / Tropomodulin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin ...Tropomodulin / Tropomodulin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Leucine-rich repeat domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tropomodulin-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Carman, P.J. / Barrie, K.R. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM073791 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM136511 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL156431 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2023
タイトル: Structures of the free and capped ends of the actin filament.
著者: Peter J Carman / Kyle R Barrie / Grzegorz Rebowski / Roberto Dominguez /
要旨: The barbed and pointed ends of the actin filament (F-actin) are the sites of growth and shrinkage and the targets of capping proteins that block subunit exchange, including CapZ at the barbed end and ...The barbed and pointed ends of the actin filament (F-actin) are the sites of growth and shrinkage and the targets of capping proteins that block subunit exchange, including CapZ at the barbed end and tropomodulin at the pointed end. We describe cryo-electron microscopy structures of the free and capped ends of F-actin. Terminal subunits at the free barbed end adopt a "flat" F-actin conformation. CapZ binds with minor changes to the barbed end but with major changes to itself. By contrast, subunits at the free pointed end adopt a "twisted" monomeric actin (G-actin) conformation. Tropomodulin binding forces the second subunit into an F-actin conformation. The structures reveal how the ends differ from the middle in F-actin and how these differences control subunit addition, dissociation, capping, and interactions with end-binding proteins.
履歴
登録2022年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
T: Tropomodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)338,54922
ポリマ－335,3898
非ポリマー3,16114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Tropomodulin-1 / Erythrocyte tropomodulin / E-Tmod


分子量: 40619.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMOD1, D9S57E, TMOD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P28289
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Tropomodulin-capped pointed end of F-actinCOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Tropomodulin (Tmod)COMPLEX#21RECOMBINANT
3Actin filamentCOMPLEX#11NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K / 詳細: Blot force 0 Blot time 2.5 s

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 44.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz0.2.4粒子像選択
4cryoSPARC3.3.2CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC4.0.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1102793 / 詳細: Topaz particle picking with training
3次元再構成解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25004 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00522871
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.91631027
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.0028558
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0573449
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0083975

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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