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- PDB-8f3d: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase in filament, beta-subunit centered -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8f3d
タイトル3-methylcrotonyl-CoA carboxylase in filament, beta-subunit centered
要素
  • 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase alpha-subunit
  • 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase beta-subunit
キーワードLIGASE / enzyme / multienzyme / multi-enzyme / biotin-dependent / leucine catabolism / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


methylcrotonoyl-CoA carboxylase activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain ...: / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BTI / Methylcrotonoyl-coa carboxylase biotinylated subunitprotein-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania tarentolae (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Hu, J.J. / Lee, J.K.J. / Liu, Y.T. / Yu, C. / Huang, L. / Afasizheva, I. / Afasizhev, R. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI101057 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM074830 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR23057 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD018111 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-133813 米国
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Discovery, structure, and function of filamentous 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase.
著者: Jason J Hu / Jane K J Lee / Yun-Tao Liu / Clinton Yu / Lan Huang / Inna Aphasizheva / Ruslan Aphasizhev / Z Hong Zhou /
要旨: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase (MCC) is a biotin-dependent mitochondrial enzyme necessary for leucine catabolism in most organisms. While the crystal structure of recombinant bacterial MCC has been ...3-methylcrotonyl-CoA carboxylase (MCC) is a biotin-dependent mitochondrial enzyme necessary for leucine catabolism in most organisms. While the crystal structure of recombinant bacterial MCC has been characterized, the structure and potential polymerization of native MCC remain elusive. Here, we discovered that native MCC from Leishmania tarentolae (LtMCC) forms filaments, and determined the structures of different filament regions at 3.4, 3.9, and 7.3 Å resolution using cryoEM. αβ LtMCCs assemble in a twisted-stacks architecture, manifesting as supramolecular rods up to 400 nm. Filamentous LtMCCs bind biotin non-covalently and lack coenzyme A. Filaments elongate by stacking αβ LtMCCs onto the exterior α-trimer of the terminal LtMCC. This stacking immobilizes the biotin carboxylase domains, sequestering the enzyme in an inactive state. Our results support a new model for LtMCC catalysis, termed the dual-swinging-domains model, and cast new light on the function of polymerization in the carboxylase superfamily and beyond.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Discovery, Structure, and Function of Filamentous 3-Methylcrotonyl-CoA Carboxylase
著者: Hu, J.J. / Lee, J.K.J. / Liu, Y.T. / Yu, C. / Huang, L. / Afasizheva, I. / Afasizhev, R. / Zhou, Z.H.
履歴
登録2022年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase beta-subunit
B: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase beta-subunit
C: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase beta-subunit
D: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase beta-subunit
E: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase beta-subunit
F: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase beta-subunit
H: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase alpha-subunit
I: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase alpha-subunit
J: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase alpha-subunit
K: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase alpha-subunit
L: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase alpha-subunit
M: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase alpha-subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)917,87918
ポリマ－916,50912
非ポリマー1,3706
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
3-methylcrotonyl-CoA carboxylase beta-subunit


分子量: 76468.469 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 株: TATII/UC / 参照: methylcrotonoyl-CoA carboxylase
#2: タンパク質
3-methylcrotonyl-CoA carboxylase alpha-subunit


分子量: 76283.070 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 株: TATII/UC / 参照: UniProt: A0A640KPA4
#3: 化合物
ChemComp-BTI / 5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL


分子量: 228.311 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: alpha6beta6 dodecamer in 3-methylcrotonyl-CoA filament
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Leishmania tarentolae (真核生物) / 株: TATII/UC
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13250 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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