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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8f17 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of the STUB1 TPR domain in complex with H204, an all-D Helicon Polypeptide | ||||||||||||
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![]() | LIGASE / E3 ligase / D-peptide / stapled peptide | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of mitophagy / ERBB2 signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / nuclear inclusion body / misfolded protein binding / cellular response to misfolded protein ...positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of mitophagy / ERBB2 signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / nuclear inclusion body / misfolded protein binding / cellular response to misfolded protein / protein folding chaperone complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / RIPK1-mediated regulated necrosis / chaperone-mediated autophagy / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / TPR domain binding / protein monoubiquitination / SMAD binding / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / R-SMAD binding / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of proteolysis / protein maturation / protein autoubiquitination / ERAD pathway / ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum unfolded protein response / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of protein ubiquitination / response to ischemia / G protein-coupled receptor binding / Regulation of TNFR1 signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Hsp90 protein binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / tau protein binding / Regulation of necroptotic cell death / Downregulation of ERBB2 signaling / kinase binding / Z disc / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / MAPK cascade / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein-macromolecule adaptor activity / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein stabilization / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Li, K. / Callahan, A.J. / Travaline, T.L. / Tokareva, O.S. / Swiecicki, J.-M. / Verdine, G.L. / Pentelute, B.L. / McGee, J.H. | ||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Single-Shot Flow Synthesis of D-Proteins for Mirror-Image Phage Display 著者: Callahan, A.J. / Gandhesiri, S. / Travaline, T.L. / Lozano Salazar, L. / Hanna, S. / Lee, Y.-C. / Li, K. / Tokareva, O.S. / Swiecicki, J.-M. / Loas, A. / Verdine, G.L. / McGee, J.H. / Pentelute, B.L. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 136.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 105.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8f0zC ![]() 8f10C ![]() 8f12C ![]() 8f13C ![]() 8f14C ![]() 8f15C ![]() 8f16C ![]() 3q49S S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15350.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: Polypeptide(D) | 分子量: 1745.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-EDO / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.82 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.15 M Sodium chloride, 0.1 M TRIS pH 8, 8% w/v PEG 6000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.18057 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.21→46.01 Å / Num. obs: 16124 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 16.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.21→2.28 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 98.6 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3Q49 解像度: 2.21→46.01 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.98 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 50.18 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.21→46.01 Å
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 8.0407 Å / Origin y: 0.8035 Å / Origin z: 15.5363 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: ALL |