[日本語] English
万見
- PDB-8f15: Structure of the STUB1 TPR domain in complex with H202, an all-D ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8f15
タイトルStructure of the STUB1 TPR domain in complex with H202, an all-D Helicon Polypeptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
  • all-D Helicon Polypeptide H202
キーワードLIGASE / E3 ligase / D-peptide / stapled peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of mitophagy / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy ...positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of mitophagy / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / nuclear inclusion body / misfolded protein binding / cellular response to misfolded protein / protein folding chaperone complex / RIPK1-mediated regulated necrosis / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / SMAD binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / TPR domain binding / R-SMAD binding / positive regulation of proteolysis / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein autoubiquitination / ERAD pathway / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of protein ubiquitination / response to ischemia / Regulation of TNFR1 signaling / Hsp90 protein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / regulation of protein stability / RING-type E3 ubiquitin transferase / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / Z disc / kinase binding / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin protein ligase activity / MAPK cascade / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to hypoxia / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein stabilization / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / polypeptide(D) / polypeptide(D) (> 10) / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Li, K. / Callahan, A.J. / Travaline, T.L. / Tokareva, O.S. / Swiecicki, J.-M. / Verdine, G.L. / Pentelute, B.L. / McGee, J.H.
資金援助 米国, ドイツ, 3件
組織認可番号国
Other privateFOG Pharmaceuticals 米国
Other privateMIT School of Science Fellowship in Cancer Research 米国
German Research Foundation (DFG)LE 4224/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Chemrxiv / 年: 2023
タイトル: Single-Shot Flow Synthesis of D-Proteins for Mirror-Image Phage Display
著者: Callahan, A.J. / Gandhesiri, S. / Travaline, T.L. / Lozano Salazar, L. / Hanna, S. / Lee, Y.-C. / Li, K. / Tokareva, O.S. / Swiecicki, J.-M. / Loas, A. / Verdine, G.L. / McGee, J.H. / Pentelute, B.L.
履歴
登録2022年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.42024年10月16日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
B: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
C: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
D: all-D Helicon Polypeptide H202
E: all-D Helicon Polypeptide H202
F: all-D Helicon Polypeptide H202
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,75116
ポリマ－51,7406
非ポリマー1,01110
水5,981332
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
D: all-D Helicon Polypeptide H202
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5635
ポリマ－17,2472
非ポリマー3163
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area8090 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
E: all-D Helicon Polypeptide H202
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6256
ポリマ－17,2472
非ポリマー3784
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area7900 Å2
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
F: all-D Helicon Polypeptide H202
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5635
ポリマ－17,2472
非ポリマー3163
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.560, 50.560, 199.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CHIP / Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / ...Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / RING-type E3 ubiquitin transferase CHIP / STIP1 homology and U box-containing protein 1


分子量: 15350.439 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STUB1, CHIP, PP1131 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNE7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: Polypeptide(D) all-D Helicon Polypeptide H202


タイプ: Peptide-like / クラス: 基質類似体 / 分子量: 1896.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: BIRD: PRD_002515
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / N,N′-(1,4-フェニレン)ビスアセトアミド


分子量: 192.214 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M TRIS pH 8, 30% v/v PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→49.02 Å / Num. obs: 51998 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.73→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 1.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2848 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3Q49

3q49


解像度: 1.73→49.02 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2096 --
Rwork0.18 --
obs-51994 100 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→49.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3615 0 28 332 3975

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る