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- PDB-8ez6: The DBC1/SIRT1 Interaction is Choreographed by Post-translational... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ez6
タイトルThe DBC1/SIRT1 Interaction is Choreographed by Post-translational Modification
要素Cell cycle and apoptosis regulator protein 2
キーワードGENE REGULATION / DBC1 / S1-like / insulin signaling / liver metabolism / chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


DBIRD complex / regulation of protein deacetylation / positive regulation of DNA damage checkpoint / adenyl-nucleotide exchange factor activity / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / enzyme inhibitor activity / cell cycle / RNA polymerase II complex binding ...DBIRD complex / regulation of protein deacetylation / positive regulation of DNA damage checkpoint / adenyl-nucleotide exchange factor activity / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / enzyme inhibitor activity / cell cycle / RNA polymerase II complex binding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to UV / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA splicing / regulation of DNA-templated transcription elongation / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / negative regulation of cell growth / Wnt signaling pathway / spindle / mRNA processing / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / rhythmic process / unfolded protein binding / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S1-like RNA binding domain / Cell cycle and apoptosis regulator protein / DBC1/CARP1 catalytically inactive NUDIX hydrolase domain / LAIKA domain / BURAN domain / DBC1 / S1-like / LAIKA domain / BURAN domain / DBC1 / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell cycle and apoptosis regulator protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Krzysiak, T.C. / Gronenborn, A.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK114855 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: Inhibitory protein-protein interactions of the SIRT1 deacetylase are choreographed by post-translational modification.
著者: Krzysiak, T.C. / Choi, Y.J. / Kim, Y.J. / Yang, Y. / DeHaven, C. / Thompson, L. / Ponticelli, R. / Mermigos, M.M. / Thomas, L. / Marquez, A. / Sipula, I. / Kemper, J.K. / Jurczak, M. / ...著者: Krzysiak, T.C. / Choi, Y.J. / Kim, Y.J. / Yang, Y. / DeHaven, C. / Thompson, L. / Ponticelli, R. / Mermigos, M.M. / Thomas, L. / Marquez, A. / Sipula, I. / Kemper, J.K. / Jurczak, M. / Thomas, G. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録2022年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年4月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell cycle and apoptosis regulator protein 2
B: Cell cycle and apoptosis regulator protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0002
ポリマ－16,0002
非ポリマー00
水82946
1
A: Cell cycle and apoptosis regulator protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0001
ポリマ－8,0001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cell cycle and apoptosis regulator protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0001
ポリマ－8,0001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.388, 50.822, 62.066
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Cell cycle and apoptosis regulator protein 2 / Cell division cycle and apoptosis regulator protein 2 / DBIRD complex subunit KIAA1967 / Deleted in ...Cell division cycle and apoptosis regulator protein 2 / DBIRD complex subunit KIAA1967 / Deleted in breast cancer gene 1 protein / DBC-1 / DBC.1 / NET35 / p30 DBC


分子量: 8000.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCAR2, DBC1, KIAA1967 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N163
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.25 %
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: 0.1M sodium acetate pH 4.6, 2M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→39.32 Å / Num. obs: 8285 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 13.59 % / Biso Wilson estimate: 20.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 37.5
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 13.69 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Num. unique obs: 602 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2-4158_4158精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WFQ

1wfq


解像度: 2→39.32 Å / SU ML: 0.2205 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 22.3753
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2382 826 10 %
Rwork0.2018 7431 -
obs0.2053 8257 97.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→39.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1023 0 0 46 1069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01041045
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27721419
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0824164
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0066180
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0664375
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.130.261330.21791195X-RAY DIFFRACTION96.51
2.13-2.290.26641320.19771193X-RAY DIFFRACTION96.79
2.29-2.520.22991360.21391228X-RAY DIFFRACTION97.92
2.52-2.880.27231370.22211225X-RAY DIFFRACTION98.13
2.88-3.630.2161400.19341261X-RAY DIFFRACTION99.01
3.63-39.320.22961480.19211329X-RAY DIFFRACTION99.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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