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- PDB-8eyc: Crystal structure of PTP1B D181A/Q262A/C215A phosphatase domain w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eyc
タイトルCrystal structure of PTP1B D181A/Q262A/C215A phosphatase domain with TYK2 activation loop phosphopeptide
要素
  • Non-receptor tyrosine-protein kinase TYK2 activation loop phosphopeptide
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / PTP1B / JAK/STAT / IRK
機能・相同性
機能・相同性情報


type III interferon-mediated signaling pathway / interleukin-10-mediated signaling pathway / interleukin-12 receptor complex / interleukin-23 receptor complex / Interleukin-23 signaling / interleukin-23-mediated signaling pathway / positive regulation of T-helper 17 type immune response / interleukin-12-mediated signaling pathway / positive regulation of NK T cell proliferation / Interleukin-12 signaling ...type III interferon-mediated signaling pathway / interleukin-10-mediated signaling pathway / interleukin-12 receptor complex / interleukin-23 receptor complex / Interleukin-23 signaling / interleukin-23-mediated signaling pathway / positive regulation of T-helper 17 type immune response / interleukin-12-mediated signaling pathway / positive regulation of NK T cell proliferation / Interleukin-12 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-27 signaling / Interleukin-35 Signalling / growth hormone receptor binding / Other interleukin signaling / PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / extrinsic component of plasma membrane / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / Interleukin-20 family signaling / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Interleukin-6 signaling / negative regulation of MAP kinase activity / regulation of intracellular protein transport / mitochondrial crista / type I interferon-mediated signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / sorting endosome / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / MAPK3 (ERK1) activation / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / MAPK1 (ERK2) activation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of interleukin-17 production / Interleukin-10 signaling / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / positive regulation of systemic arterial blood pressure / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / regulation of endocytosis / Regulation of IFNA/IFNB signaling / positive regulation of natural killer cell proliferation / cellular response to angiotensin / regulation of proteolysis / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of cell-substrate adhesion / regulation of postsynapse assembly / cellular response to unfolded protein / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Growth hormone receptor signaling / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of heart rate / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / ephrin receptor binding / Insulin receptor recycling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Signaling by CSF3 (G-CSF) / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Integrin signaling / phosphoprotein phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to nitric oxide / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of T cell proliferation / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / insulin receptor binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / Negative regulation of MET activity / cellular response to virus / response to nutrient levels / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / positive regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of JNK cascade / Evasion by RSV of host interferon responses / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of type II interferon production / cytokine-mediated signaling pathway / Interferon alpha/beta signaling / Signaling by ALK fusions and activated point mutants
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor, TYK2, N-terminal / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / SH2 domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor, TYK2, N-terminal / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / SH2 domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Non-receptor tyrosine-protein kinase TYK2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Morris, R. / Kershaw, N.J. / Babon, J.J.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Structure guided studies of the interaction between PTP1B and JAK.
著者: Morris, R. / Keating, N. / Tan, C. / Chen, H. / Laktyushin, A. / Saiyed, T. / Liau, N.P.D. / Nicola, N.A. / Tiganis, T. / Kershaw, N.J. / Babon, J.J.
履歴
登録2022年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32026年3月4日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
C: Non-receptor tyrosine-protein kinase TYK2 activation loop phosphopeptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6842
ポリマ－36,6842
非ポリマー00
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area770 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.472, 88.186, 97.722
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 34700.602 Da / 分子数: 1 / 変異: D181A/Q262A/C215A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Non-receptor tyrosine-protein kinase TYK2 activation loop phosphopeptide


分子量: 1983.852 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 1048-1062 of TYK2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P29597, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.55 %
結晶化温度: 281.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 14% PEG 8K, 0.20 M Magnesium Acetate, 0.1 M MES (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→48.861 Å / Num. obs: 64878 / % possible obs: 99.56 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 10.44
反射 シェル解像度: 2.79→2.89 Å / Num. unique obs: 6043 / CC1/2: 0.377

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZRT

4zrt


解像度: 2.99→48.86 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2543 814 10.02 %
Rwork0.2174 --
obs0.2214 8123 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→48.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2399 0 0 4 2403
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.629
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.189894
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004425
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.99-3.180.4131290.31071159X-RAY DIFFRACTION97
3.18-3.430.321330.29091192X-RAY DIFFRACTION100
3.43-3.770.27311340.21781205X-RAY DIFFRACTION100
3.77-4.320.26481350.21711214X-RAY DIFFRACTION100
4.32-5.440.23011370.19371226X-RAY DIFFRACTION99
5.44-48.860.21541460.19781313X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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