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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8esl | ||||||
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タイトル | Bile Salt Hydrolase from a Bacteroidales species with covalent inhibitor bound | ||||||
要素 | Choloylglycine hydrolase | ||||||
キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / bile salt hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | Chem-WSR 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Bacteroidales (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.11 Å | ||||||
データ登録者 | Walker, M.E. / Redinbo, M.R. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Structural diversity of bile salt hydrolases reveals rationale for substrate selectivity 著者: Walker, M.E. / Redinbo, M.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8esl.cif.gz | 288.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8esl.ent.gz | 185.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8esl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8esl_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8esl_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8esl_validation.xml.gz | 41.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8esl_validation.cif.gz | 55.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/8esl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/8esl | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37386.941 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteroidales (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) #2: 化合物 | ChemComp-WSR / ( 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.81 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.1 M HEPES: NaOH, pH 7.5, 25% (w/v) PEG 1000. 50 mL protein at 2.5 uM was incubated with 50 uM inhibitor for 1h at 37oC. Mixture was washed 3x with buffer in a spin concentrator and then ...詳細: 0.1 M HEPES: NaOH, pH 7.5, 25% (w/v) PEG 1000. 50 mL protein at 2.5 uM was incubated with 50 uM inhibitor for 1h at 37oC. Mixture was washed 3x with buffer in a spin concentrator and then concentrated to 6.77 mg/mL final concentration. Crystals formed in conditions with 1:2 ratio of protein:mother liquor. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.11→45.07 Å / Num. obs: 24835 / % possible obs: 94.77 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 92.36 Å2 / CC1/2: 0.978 / CC star: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.2399 / Rpim(I) all: 0.1551 / Rrim(I) all: 0.2875 / Net I/σ(I): 3.81 |
反射 シェル | 解像度: 3.11→3.221 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 1.71 / Mean I/σ(I) obs: 0.74 / Num. unique obs: 2378 / CC1/2: 0.121 / CC star: 0.464 / Rpim(I) all: 1.115 / Rrim(I) all: 2.057 / % possible all: 80.39 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: AlphaFold2 model of the protein 解像度: 3.11→45.07 Å / SU ML: 0.5378 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.9647 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 90.79 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.11→45.07 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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