[日本語] English
万見
- PDB-8epw: Crystal Structure of KRAS4b-G13D (GMPPNP-bound) in complex with R... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8epw
タイトルCrystal Structure of KRAS4b-G13D (GMPPNP-bound) in complex with RAS-binding domain (RBD) of RAF1/CRAF
要素
  • GTPase KRas
  • RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
キーワードONCOPROTEIN / KRAS / RAS / K-ras / KRAS4b / RAF1 / CRAF / RBD / RAS-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


death-inducing signaling complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / type B pancreatic cell proliferation / regulation of Rho protein signal transduction / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / forebrain astrocyte development / Negative feedback regulation of MAPK pathway ...death-inducing signaling complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / type B pancreatic cell proliferation / regulation of Rho protein signal transduction / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / forebrain astrocyte development / Negative feedback regulation of MAPK pathway / IFNG signaling activates MAPKs / negative regulation of epithelial cell differentiation / GP1b-IX-V activation signalling / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / Rac protein signal transduction / face development / positive regulation of Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / pseudopodium / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of cell differentiation / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / thyroid gland development / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / somatic stem cell population maintenance / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / MAP kinase kinase kinase activity / SHC1 events in ERBB4 signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / negative regulation of protein-containing complex assembly / glial cell proliferation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / activation of adenylate cyclase activity / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / positive regulation of glial cell proliferation / FRS-mediated FGFR1 signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / Signaling by FGFR2 in disease / striated muscle cell differentiation / response to muscle stretch / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / thymus development / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / FCERI mediated MAPK activation / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT
類似検索 - 分子機能
Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) ...Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase KRas / RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tran, T.H. / Chan, A.H. / Dharmaiah, S. / Simanshu, D.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HHSN261200800001E 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Reduced dynamic complexity allows structure elucidation of an excited state of KRAS G13D .
著者: Chao, F.A. / Chan, A.H. / Dharmaiah, S. / Schwieters, C.D. / Tran, T.H. / Taylor, T. / Ramakrishnan, N. / Esposito, D. / Nissley, D.V. / McCormick, F. / Simanshu, D.K. / Cornilescu, G.
履歴
登録2022年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GTPase KRas
B: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0404
ポリマ－28,4932
非ポリマー5472
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.480, 66.800, 71.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

-
要素

#1: タンパク質 GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras


分子量: 19386.848 Da / 分子数: 1 / 変異: G13D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS2, RASK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01116, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / Proto-oncogene c-RAF / cRaf / Raf-1


分子量: 9106.649 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAF1, RAF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04049, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.9 % / 解説: 3D plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.15 M potassium bromide, 30% PEG 2000 MME

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→48.77 Å / Num. obs: 14925 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.699 % / Biso Wilson estimate: 32.075 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 0.883 / Net I/σ(I): 14.31 / Num. measured all: 129834 / Scaling rejects: 51
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2-2.058.8330.6163.879513107910770.9060.65499.8
2.05-2.118.8660.5114.669442106810650.9290.54299.7
2.11-2.178.8180.465.088941101710140.9510.48899.7
2.17-2.248.7850.3526.388890101310120.970.37499.9
2.24-2.318.9230.2917.4185049539530.980.309100
2.31-2.398.880.2458.2483839469440.9850.2699.8
2.39-2.489.0580.229.4782079079060.9860.23399.9
2.48-2.589.020.18810.8378478708700.9890.199100
2.58-2.79.0040.17111.8575638408400.9910.181100
2.7-2.838.8910.14114.2971578058050.9930.15100
2.83-2.988.9180.10717.1870017857850.9950.114100
2.98-3.168.8840.09120.3964947317310.9960.097100
3.16-3.388.5490.0823.0358566856850.9960.086100
3.38-3.658.5170.06926.1554686426420.9970.073100
3.65-48.1160.06628.249186076060.9970.0799.8
4-4.477.8930.05930.143655545530.9970.06399.8
4.47-5.168.0290.05430.4638224774760.9980.05899.8
5.16-6.327.9950.05730.1933904244240.9980.061100
6.32-8.947.8260.04930.726533393390.9980.053100
8.94-48.777.1720.04731.0414202011980.9980.05198.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.17_3644精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6VJJ

6vjj


解像度: 2→48.77 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2528 740 4.96 %
Rwork0.1916 14175 -
obs0.1947 14915 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.31 Å2 / Biso mean: 38.0752 Å2 / Biso min: 14.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→48.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1895 0 33 61 1989
Biso mean--26.03 39.07 -
残基数----239
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2-2.150.361480.274927832931
2.15-2.370.33651440.243327752919
2.37-2.710.29121440.211428102954
2.71-3.420.27461490.188728362985
3.42-48.770.18621550.155929713126
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.984 Å / Origin y: -12.4572 Å / Origin z: 15.16 Å
111213212223313233
T0.1444 Å20.006 Å20.0158 Å2-0.1476 Å20.0264 Å2--0.1901 Å2
L1.0928 °20.1951 °20.8973 °2-0.4998 °20.4859 °2--3.1384 °2
S0.0142 Å °0.0377 Å °0.026 Å °0.0071 Å °-0.0282 Å °-0.0025 Å °-0.0218 Å °0.0101 Å °0.0091 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 167
2X-RAY DIFFRACTION1allB56 - 131
3X-RAY DIFFRACTION1allL1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 61

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る