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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ema | ||||||
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タイトル | mouse full length B cell receptor | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / COMPLEX / MEMBRANE PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() CD22 mediated BCR regulation / riboflavin synthase activity / IgM B cell receptor complex / B cell receptor complex / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / riboflavin biosynthetic process / immunoglobulin complex / B cell activation / B cell proliferation / immunoglobulin mediated immune response ...CD22 mediated BCR regulation / riboflavin synthase activity / IgM B cell receptor complex / B cell receptor complex / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / riboflavin biosynthetic process / immunoglobulin complex / B cell activation / B cell proliferation / immunoglobulin mediated immune response / multivesicular body / bioluminescence / B cell differentiation / antigen binding / B cell receptor signaling pathway / response to bacterium / transmembrane signaling receptor activity / adaptive immune response / blood microparticle / membrane raft / external side of plasma membrane / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å | ||||||
![]() | Ying, D. / Xiong, P. / Michael, R. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structural principles of B cell antigen receptor assembly. 著者: Ying Dong / Xiong Pi / Frauke Bartels-Burgahn / Deniz Saltukoglu / Zhuoyi Liang / Jianying Yang / Frederick W Alt / Michael Reth / Hao Wu / ![]() ![]() 要旨: The B cell antigen receptor (BCR) is composed of a membrane-bound class M, D, G, E or A immunoglobulin for antigen recognition and a disulfide-linked Igα (also known as CD79A) and Igβ (also known ...The B cell antigen receptor (BCR) is composed of a membrane-bound class M, D, G, E or A immunoglobulin for antigen recognition and a disulfide-linked Igα (also known as CD79A) and Igβ (also known as CD79B) heterodimer (Igα/β) that functions as the signalling entity through intracellular immunoreceptor tyrosine-based activation motifs (ITAMs). The organizing principle of the BCR remains unknown. Here we report cryo-electron microscopy structures of mouse full-length IgM BCR and its Fab-deleted form. At the ectodomain (ECD), the Igα/β heterodimer mainly uses Igα to associate with Cµ3 and Cµ4 domains of one heavy chain (µHC) while leaving the other heavy chain (µHC') unbound. The transmembrane domain (TMD) helices of µHC and µHC' interact with those of the Igα/β heterodimer to form a tight four-helix bundle. The asymmetry at the TMD prevents the recruitment of two Igα/β heterodimers. Notably, the connecting peptide between the ECD and TMD of µHC intervenes in between those of Igα and Igβ to guide TMD assembly through charge complementarity. Weaker but distinct density for the Igβ ITAM nestles next to the TMD, suggesting potential autoinhibition of ITAM phosphorylation. Interfacial analyses suggest that all BCR classes utilize a general organizational architecture. Our studies provide a structural platform for understanding B cell signalling and designing rational therapies against BCR-mediated diseases. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 351 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 286.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 60.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 89.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: 抗体 | 分子量: 68133.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 抗体 | 分子量: 25057.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 42837.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Flag-DYKDDDDK Linker: RSIATRS YFP: ...詳細: Flag-DYKDDDDK Linker: RSIATRS YFP:MFKGIVEGIGIIEKIDIYTDLDKYAIRFPENMLNGIKKESSIMFNGCFLTVTSVNSNIVWFDIFEKEARKLDTFREYKVGDRVNLGTFPKFGAASGGHILSARISCVASIIEIIENEDYQQMWIQIPENFTEFLIDKDYIAVDGISLTIDTIKNNQFFISLPLKIAQNTNMKWRKKGDKVNVELSNKINANQCW,Flag-DYKDDDDK Linker: RSIATRS YFP:MFKGIVEGIGIIEKIDIYTDLDKYAIRFPENMLNGIKKESSIMFNGCFLTVTSVNSNIVWFDIFEKEARKLDTFREYKVGDRVNLGTFPKFGAASGGHILSARISCVASIIEIIENEDYQQMWIQIPENFTEFLIDKDYIAVDGISLTIDTIKNNQFFISLPLKIAQNTNMKWRKKGDKVNVELSNKINANQCW 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: Cd79a, Iga, Mb-1, luxY / 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 25752.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: B cell receptor / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 1.6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 30218 / 対称性のタイプ: POINT |